نوع مقاله : مقاله پژوهشی
نویسندگان
1 دانشجوی دکتری، گروه اصلاح نباتات و بیوتکنولوژی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه زابل و مربی مرکز تحقیقات و آموزش کشاورزی و منابع طبیعی استان خراسان شمالی، بخش تحقیقات گیاهپزشکی، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی، بجنورد،
2 گروه اصلاح نباتات و بیوتکنولوژی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه زابل ؛ دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان
3 استاد، گروه اصلاح نباتات و بیوتکنولوژی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه زابل،
4 دانشیار، گروه اصلاح نباتات و بیوتکنولوژی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی ساری،
5 استادیار بخش تحقیقات علف هرز، موسسه تحقیقات گیاه پزشکی کشور، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی.
چکیده
کلیدواژهها
عنوان مقاله [English]
نویسندگان [English]
Abstract
Winter wild oat is one of the most problematic weeds in many crops, especially wheat; however, the widespread and continuous application of herbicides has led to its resistance to herbicides in different parts of the country. This study was conducted to compare the proteome between susceptible and resistant biotypes of wild oats to ACCase and ALS inhibitors using Tandem Mass Spectrometry (MS/MS) and the iTRAQ techniques. The results of this study in terms of comparing the differential proteins identified 138 Proteins with Differential Expression (DEPs) in resistant biotypes and 93 DEPs in susceptible biotypes. Also, based on the results of Gene Ontology analysis (GO), proteins with differential expression under herbicide treatments in susceptible and resistant biotypes were classified in three main categories including molecular functions (MF), biological processes (BP) and cellular components (CC). Analysis of differential protein enrichment pathways using KEGG showed that the richest pathways included metabolic pathways, carbohydrate metabolism, and secondary metabolites. Among the proteins responsible for the defense response, superoxide dismutase (Q0DRV6) and among the proteins responsible for herbicide detoxification, cytochrome P450 (Q6YSB4) had up-regulation in resistant biotype. The major proteins involved in photosynthesis including petA, psaA, large RuBisCo subunit (rbcL), chlorophyll a and b and cytochrome b6 (petB) in the resistant biotype had down-regulated, while in the susceptible biotype, psaB, psaA, psbD, psbB and petB proteins had up-regulated. In addition, a salinity-related protein, such as Q6K4S7 protein, was up-regulated in resistant biotypes, and it appears that these proteins may play a role in herbicide resistance.
کلیدواژهها [English]
مقدمه
علفکشها از اواخر دهه ۱۹۴۰ برای کنترل علفهای هرز در مقیاس جهانی به کار رفتهاند و همچنان نیز یکی از اجزای اصلی مدیریت علفهای هرز در بوم نظامهای زراعی محسوب میشوند ( Zand et al., 2009a; Gherekhloo et al., 2016). با این وجود، مقاومت به علفکشها در علفهای هرز که در اثر فشار انتخابی شدید توسط کاربرد مداوم علفکشها اعمال میشود، در حال تبدیل شدن به یک مشکل جهانی میباشد (Gaines et al., 2020).
یولاف وحشی زمستانه (A. ludoviciana Durieu) یکی از علفهای هرز باریکبرگ با قدرت رقابتی بالا در محصولات زراعی بهویژه گندم محسوب میشود و تلفات عملکرد ناشی از رقابت آن در گندم تا 70 درصد گزارش شده است (Jäck et al., 2017). کاربرد گسترده علفکشها از جمله علفکشهای بازدارنده استیلکوآنزیمآ کربوکسیلاز[1] )ACCase( و استولاکتات سینتاز[2] )ALS(، منجر به ظهور و توسعه بیوتیپهای مقاوم در یولاف وحشی شده است، به طوریکه به عنوان یکی از 15 علف هرز مهم مقاوم به علفکش در سراسر دنیا مطرح میباشد (Heap, 2020). در ایران نیز زند و همکاران (Zand et al., 2006; Zand et al., 2007; Zand et al., 2009b) مقاومت علفهای هرز باریکبرگ مانند یولاف وحشی (A. ludoviciana Dur. )، خونی واش (Phalaris minor Retz. , P. brachystachys Link. , P. paradoxa L.) و چچم (Lolium rigidum Gaud. ) به علفکشهای بازدارنده ACCase در مزارع گندم را گزارش کردند. مقاومت از طریق سازوکارهای مختلفی ایجاد میشودکه به دو دسته اصلی، تحت عنوان مقاومت مبتنی بر جایگاه هدف[3](TSR) و مقاومت مبتنی بر جایگاه غیر هدف[4] (NTSR) تقسیم شود ( Fang et al., 2019; Beckie, 2020). مقاومت مبتنی بر جایگاه هدف (TSR)، عموما هنگامی رخ میدهد که تغییر یک اسید آمینه، بهواسطه جهش ژنتیکی در ژن کدکننده آنزیم در جایگاه هدف، منجر به کاهش تمایل اتصال علفکش به آن میشود (Fang et al., 2019). موارد متعددی از این نوع مقاومت که بهوسیله جهش نقطهای ایجاد میشود مطالعه شده است. برای مثال، جهشهای نقطهای در ژن استولاکتات سینتاز (ALS) منجر به ایجاد مقاومت در گونههای زیادی از علفهای هرز شده است
(Tranel et al., 2015). همچنین وقوع جهش نقطهای Cys2088Arg در چچم (Lolium multiflorum Lam)، مقاومت به همه خانوادههای علفکشی ACCase را ایجاد مینماید. نوع دیگری از مقاومت مبتنی بر جایگاه هدف، از طریق افزایش بیان محل هدف و تولید مازاد در پروتئین متصل به علفکش بهدست میآید (Preston et al., 2001). برای مثال در تاج خروس (Amaranthus palmeri) مقاوم، تعداد نسخههای ژن EPSPS بین پنج تا 160 برابر نوع حساس آن میباشد (Gaines et al., 2020).
مقاومت مبتنی بر جایگاه غیر هدف (NTSR)، عموماً یک صفت پیچیده است که توسط انواعی از سازوکارها همچون افزایش سرعت متابولیسم علفکش، کاهش جذب یا انتقال، جبران[5]، حبس[6] و یا تغییر در شبکه دفاعی عمومی در مقابل تنش بهدست میآید
(Powles & Yu, 2010). تاکنون چهار خانواده ژنی شامل سیتوکروم P450s، گلوتاتیون-اس-ترانسفراز (GSTs)، انتقال دهنده ABC و گلیکوزیل ترانسفراز نشان دادهاند که نقش اصلی را در پاسخ به علفکشها و مقاومت NTSR دارند( Nandula et al., 2019; Dimaano & Iwakami, 2020).
مقاومت NTSR بهخصوص اگر شامل سمزدایی علفکش از طریق آنزیمها باشد، توسط تعداد زیادی از ژنها کنترل میشود (پلیژنیک)[7] و ممکن است مقاومت به علفکشهایی با نحوه عمل کاملا متفاوت را ایجاد نماید (Preston, 2003).{Preston, 2003 #118}{Preston, 2003 #118} {Délye, 2013 #44}اگرچه مقاومت NTSR با توارث تک ژنی (مونوژنیک)[8] نیز در تعدادی از علفهای هرز مقاوم همانند تاج خروس (Amaranthus tuberculatus) گزارش شده است {Huffman, 2015 #120}(Huffman et al., 2015)، با این وجود، اغلب سازوکارهای ژنتیکی مربوط به این نوع از مقاومت هنوز ناشناخته است و استفاده از تکنولوژی امیکس برای مطالعه آنها بسیار امیدبخش است
(Maroli et al., 2018). پلتفورمهای مختلف امیکس همچون ژنومیکس، ترانسکریپتومیکس، پروتئومیکس و متابولومیکس، قابلیت زیادی در دانستن سازوکارهای مقاومت به علفکشها دارند. این موضوع بهخصوص در بررسی مقاومت چندگانه در گیاهان پلیپلوئید مانند یولاف که دارای ژنوم هگزاپلوئید است و جهشها (بهعنوان مثال در ژن ACCase) بهطور مستقل از هم تفکیک شدهاند و هر آلل، سطح مشخصی از مقاومت را اعطا میکند[9]، اهمیت بیشتری دارد
(Gaines et al., 2020).
در طول دو دهه گذشته، تلاشهای زیادی برای شناخت مبانی مولکولی مقاومت به علفکشها در علفهایهرز با استفاده از تکنولوژیهایی همانند PCR-RFLP[10]، CAPS[11]، dCAPS[12]،PASA [13] و واکنش بسط پرایمر (SNaPshot)[14] انجام شده است (Délye, 2013; Marshall et al., 2013). اما شناسایی ژنهای اعطا کننده NTSR و کارکرد آنها در ایجاد مقاومت، به دلیل مکانیسمهای متنوع درگیر در آن، زمانبر و مشکل میباشد؛ بنابراین استفاده از شیوههای آزمایشگاهی با توان عملیاتی بالا مانند فنآوری توالییابی کامل ترانسکریپتوم[15] و یا آنالیز پروتئوم میتواند به بررسی این نوع از مقاومت کمک نماید ( Salas-Perez et al., 2018; Piasecki et al., 2019; Li et al., 2020).
برخلاف پروفایل ترانسکریپتوم که دارای محدودیتهایی همچون نداشتن همبستگی بین سطح mRNA با پروتئینهای مرتبط با خود که عمدتا به دلیل تنظیمهای پس از نسخه برداری میباشد، آنالیز پروتئوم راهبرد پایداری است که تغییرات پویا در فراوانی پروتئینها و بهخصوص پروتئینهای با بیان پایین را نشان میدهد (Maroli et al., 2018). پروتئومیکس مقایسهای توسط تکنیکهای مختلف زیادی انجام می شود؛ یکی از این تکنیکها که بهخصوص در بررسی انواع تنشهای محیطی بر روی گیاهان بسیار مورد توجه واقع شده است، iTRAQ[16] میباشد
(Su et al., 2019; Chen et al., 2020; Cheng et al., 2020; Li et al., 2020).
این روش در مقایسه با شیوههای مبتنی بر ژل همچون 2DE (O'Farrell, 1975)،ICAT[17] (Gygi et al., 1999) و DIGE[18] (Hamdan & Righetti, 2002; Patton, 2002)، تکرار پذیری بالاتر، حساسیت بیشتر و کاربرد وسیعی در تحقیقات پروتئومیکس دارد. تاکنون از این شیوه برای ارزیابی رشد و توسعه محصول و سازوکارهای مولکولی مرتبط با پاسخهای هورمونی و تنشها در محصولات مختلفی همچون گندم (Triticum aestivum) (Ma et al., 2014)، برنج (Oryza sativa) (Dong et al., 2014)، ذرت (Zea mays) (Yu et al., 2015)، سویا (Glycine max) (Qin et al., 2013)، کلزا (Brassica napus) (Chu et al., 2015) و پنبه (Gossypium hirsutum) (Fan et al., 2014) استفاده شده است. در سالهای اخیر نیز تکنیک iTRAQ برای بررسی سازوکارهای مولکولی مرتبط با مقاومت علفهای هرز به علفکشها بهکار رفته است (Pan et al., 2017; Yang et al., 2017; Zhang et al., 2017).
با توجه به اینکه گسترش بیوتیپهای مقاوم میتواند با سرعت زیادی رخ دهد، بنابراین هزینه اعمال شده ناشی از خسارت آن بسیار بالا برآورد میشود. بر این اساس، تشخیص دقیق و جامع جنبههای مختلف مکانیسمهای ایجاد کننده مقاومت بهمنظور پایش و مدیریت این پدیده بسیار ضروری است. در این خصوص، یکی از کاربردهای شاخههای مختلف امیکس در کشاورزی، بررسی جنبههای مولکولی و بیوشیمیایی تکامل مقاومت به علفکشها در علفهای هرز و تعیین ژنهای درگیر در آن به منظور ایجاد شیوههای مدیریتی مناسب برای غلبه بر آن میباشد. با توجه به اینکه دانستههای ما در مورد سازوکارهای مقاومت چندگانه مبتنی بر جایگاه غیر هدف بسیار اندک است، این بررسی برای اولین بار در یولاف وحشی زمستانه و با هدف شناسایی پروتئینهای مسئول ایجاد مقاومت متابولیکی با استفاده از تکنیک iTRAQ انجام گرفت.
مواد و روش ها
کاشت گیاه و اعمال تیمارهای علفکش
بررسیهای گلخانهای این آزمایش در گلخانه تحقیقاتی بخش تحقیقات علفهای هرز در موسسه تحقیقات گیاهپزشکی کشور در سال 1397 انجام شد. در این بررسی، از بذرهای مربوط به دو بیوتیپ یولاف وحشی زمستانه، یک بیوتیپ با سابقه مقاومت چندگانه به علفکشهای بازدارنده ACCase و ALS (R) که مقاومت آن در بررسیهای قبلی به اثبات رسیده بود (Jomi, 2020) و یک بیوتیپ حساس(S) که از حاشیه مزارع جمع آوری شده بود، استفاده شد. به این منظور، ابتدا بذرهای یولاف در محلول هیپوکریت سدیم پنج درصد استریل شدند و پس از رفع خواب (پوستکنی و سرمادهی مرطوب در دمای چهار درجه سانتیگراد به مدت یک هفته)، شش بذر در گلدانهای نیم لیتری کشت شدند و در گلخانه با دوره نوری 16 ساعت روشنایی و هشت ساعت تاریکی در دمای 15 درجه سانتیگراد نگهداری شدند (Shukla et al., 1997). پس از حدود سه هفته، گیاهچهها در مرحله دو تا سه برگی، با مقادیر توصیه شده علفکشهای کلودینافوپپروپارژیل (بازدارنده ACCase) و یدوسولفورون متیل سدیم + مزوسولفورون متیل (بازدارنده ALS)، بهترتیب بهمیزان یک و 5/1 لیتر در هکتار تیمار شدند (سمپاشی هر علفکش بهصورت جداگانه و با رعایت حداقل فاصله زمانی ممکن انجام شد). همچنین برای هر بیوتیپ، گلدانهای شاهد بدون سمپاشی نیز در نظر گرفته شد. بهطورکلی دو بیوتیپ حساس و مقاوم یولاف هر کدام تحت دو شرایط تیمار سم پاشی و بدون سم پاشی با دو تکرار بیولوژیک مورد بررسی قرار گرفتند. تقریبا 24 ساعت پس از سمپاشی، نمونههای برگ از گیاهچههای تیمار شده و شاهد (تیمار نشده) برداشت شدند و پس از قرار دادن در نیتروژن مایع در فریزر منفی 80 درجه سانتیگراد قرار گرفتند (Yang et al., 2017) و تا زمان انجام مراحل بعدی آزمایش در همین دما نگهداری شدند.
استخراج پروتئین
پس از اعمال تیمارهای علفکش و نمونهبرداری، پروتئین تام[19] از گیاهچههای تیمار شده و نشده شامل برگ و ساقه در بیوتیپهای حساس و مقاوم یولاف استخراج شد. برای استخراج پروتئین برگ از روش TCA/acetone (Méchin et al., 2007) و همچنین برای تعیین غلظت پروتئین از روش برادفورد استفاده شد (Bradford, 1976).
احیا[20]، آلکیلاسیون[21]، هضم[22] و برچسبگذاری [23] iTRAQ
پروتکل iTRAQ بهطورکلی شامل مراحل احیا، آلکیلاسیون و هضم نمونه های پروتئینی قبل از برچسبدار کردن آنها می باشد. احیا و آلکیلاسیون، باعث مسدود کردن هر گونه واکنش بین معرفهای استفاده شده با ریشه های سیستئین میشود. احیای نمونهها بهوسیله اضافه کردنDithiothreitol (DTT) و پس از آن آلکیلاسیون سیستئین بهوسیله اضافه کردن یدواستامید[24] بهمنظور تغییر کووالانتی گروههای سیستئین و جلوگیری از تشکیل اتصالات جدید انجام شد (Suttapitugsakul et al., 2017). در نهایت، هضم آنزیمی شبانه[25] از طریق اضافه کردن تریپسین با نسبت (1:50) انجام شد. پس از آماده سازی اولیه نمونهها، برچسبزنی با استفاده از کیت iTRAQ 8-plex kits (AB Sciex, USA) و بر اساس راهنمای شرکت سازنده آن انجام شد. به این منظور، تقریبا 100 میکروگرم پپتید از هر نمونه هضم شده با استفاده از معرف هشتتایی iTRAQ بهصورت زیر برچسب گذاری شد:
نمونههای تیمار نشده حساس (SC-1, SC-2) با برچسبهای 113 و 114، نمونههای حساس تیمار شده با علفکش (ST-1, ST-2) با برچسبهای 115 و 116، نمونههای مقاوم تیمار نشده (RC-1, RC-2) با برچسبهای 117 و 118 و نمونههای مقاوم تیمار شده (RT-1, RT-2) با برچسبهای 119 و 121 شمارهگذاری شدند. بهطورکلی در این بررسی در دو بیوتیپ حساس و مقاوم یولاف، هر کدام با سم پاشی و بدون سم پاشی، دو تکرار بیولوژیک در نظر گرفته شد که مجموعا شامل هشت نمونه بود و توسط کیت هشت تایی iTRAQ 8-plex برچسبگذاری شدند. لازم به توضیح است که معرف هشتتایی iTRAQ شامل هشت معرف هم بار(113, 114, 115, 116, 117, 119, 120, 121) بهصورت دالتون میباشند.
کروماتوگرافی تبادل کاتیونی (SCX)
پس از برچسب زدن، هر هشت نمونه با مقادیر مساوی مخلوط شدند و پس از آن جداسازی با استفاده از کروماتوگرافی تبادل کاتیونی (SCX) انجام شد(Manadas et al., 2010). به این منظور، از ستون تبادل کاتیونی LC-20AB HPLC (Shimadzu Corporation, Kyoto, Japan) و بافرهایA (25 mM NaH2PO4 in 25% ACN, pH 3. 0) و B (25 mM NaH2PO4, 1 M KCl in 25% ACN, pH 3. 0) استفاده شد.
آنالیز طیفسنجی جرمی (LC-MS/MS)
بهمنظور طیفسنجی جرمی، هشت نمونه مورد نظر پس از برچسبدار نمودن با یکدیگر مخلوط شد و در یک میکرو تیوپ دو میلی لیتری به کشور کانادا ارسال شدند. به منظور طیفسنجی جرمی متوالی MS/MS از طیف سنج TripleTOF 6600 (ABSciex, Foster City, CA, USA) کوپل شده با Eksigent μUHPLC (Eksigent, Redwood City, CA, USA) مجهز به
نرم افزار Analyst® TF 1.8 استفاده شد. ولتاژ منبع 5/5 کیلو ولت در 325 درجه سانتیگراد تنظیم شد و سپس پنج میکرولیتر از محلول پپتید در ستون C18 بهعنوان ستون تله بهمنظور نمکزدایی و تغلیظ بارگذاری شد. ستون C18 دارای قطر درونی 3/0 میکرومتر، اندازه ذرات 6/2 میکرومتر و طول 150 میلی متر بود.
شناسایی و کمیسازی پروتئینها
برای شناسایی و کمیسازی پپتیدها از نرم افزار پروتئین پایلوت ProteinPilot 5.0 (Sciex, US) و الگوریتم پاراگون استفاده شد. جستجوی پروتئینها در پایگاه برنج UniProt-Rice_UP000059680 (48,903 entries, 24 August 2020) انجام شد. پس از شناسایی پروتئینها برای دسته بندی و شرحنگاری[26] آنها از پایگاههای اطلاعاتی زیر استفاده شد:
http://pfam. xfam. org http://www.genome.jp/kegg/ http://bioinfo.cau.edu.cn/agriGO
http://www.geneontology.org
نتایج و بحث
بر اساس نتایج، پروتئینهای موجود در بیوتیپهای مقاوم و حساس یولاف وحشی به علفکشهای مورد آزمایش شناسایی شد که در ادامه فهرست پروتئینهای شناسایی شده در بیوتیپ یولاف وحشی مقاوم به علفکش در جدول 1 و فهرست پروتئینهای شناسایی شده در بیوتیپ یولاف وحشی حساس به علفکش در جدول 2 آورده شده است.
مقایسه پروتئینهای افتراقی با استفاده از نمودار ون[27]
مقایسه پروتئینهای افتراقی نشان داد که در بیوتیپ مقاوم، 138 پروتئین با بیان افتراقی DEPs وجود دارد که در آن 68 پروتئین، تنظیم افزایشی و 70 پروتئین، تنظیم کاهشی نشان دادند. همچنین بهطورکلی در بیوتیپ حساس، 93 پروتئین DEPs شناسایی شد که 47 پروتئین، تنظیم افزایشی و 46 پروتئین، تنظیم کاهشی داشتند (شکل 1).
آنالیز هستیشناسی GO و KEGG
آنالیز هستیشناسی (GO) پروتئینهای دارای بیان افتراقی تحت تیمارهای علفکش، در بیوتیپ حساس و مقاوم در سه دسته اصلی شامل کارکردهای مولکولی (MF)، فرایندهای بیولوژیکی (BP) و اجزای سلولی (CC) انجام شد (شکل 2). نتایج آنالیز هستیشناسی نشان داد که در دسته فرآیندهای بیولوژیکی، بیشترین واژههای GO غنیشده مربوط به فرآیندهای سلول (GO:0009987)، متابولیک سلولی
(0044237:GO) و متابولیک (GO:0008152) بودند. در دسته مربوط به کارکردهای مولکولی، بیشترین واژههای GO غنی شده شامل فعالیتهای کاتابولیک (GO:0003824) و اکسید و احیا (GO:0016491)، اتصالات یونی (GO:0043167) و اتصالات (GO:0005488) و در دسته اجزای سلولی شامل سلول (GO:0005623) و سیتوپلاسم (GO:0005737) بودند. همچنین آنالیز مسیرهای غنیسازی پروتئینهای افتراقی با استفاده از KEGG نشان داد که غنیترین مسیرها شامل مسیرهای متابولیک، متابولیسم کربوهیدراتها و متابولیتهای ثانویه بودند (شکل 3).
پروتئینهای مرتبط با فتوسنتز
براساس نتایج حاصل از این پژوهش، پروتئینP0C512 مربوط به زیرواحد بزرگ آنزیم رابیسکو در بیوتیپ مقاوم، تنظیم کاهشی داشت (جدول 1) که حاکی از کاهش تثبیت CO2 تحت شرایط تنش علفکش است. تنش اکسیداتیو القا شده ناشی از انواع تنشهای غیرزیستی همچون علفکشها، از طریق تولید انواع اکسیژن فعال و اختلال در نقل و انتقال الکترون، باعث آسیب و تخریب سلولها و اختلال در فعالیتهای
جدول 1- فهرست پروتئینهای شناسایی شده در بیوتیپ مقاوم یولاف وحشی زمستانه در پاسخ به علفکشهای مورد آزمایش.
Table 1. Proteins identified in the resistant winter wild oat biotype in response to the studied herbicides.
Protein ID[28] |
Description[29] |
logFC |
Status |
P. Value |
A0A0N7KEW6 |
4.12 |
UP |
0. 001288 |
|
Q6ZJI2 |
protein DETOXIFICATION 33 (LOC4346253) |
3.03 |
UP |
0. 015898 |
Q9XHY6 |
2. 96 |
UP |
0. 038145 |
|
Q7XR46 |
probable polyamine oxidase 2 (LOC4337359) |
2. 85 |
UP |
0. 155507 |
A0A0P0XPK5 |
2. 70 |
UP |
0. 193855 |
|
Q7XGX7 |
2. 36 |
UP |
0. 035 |
|
Q6YU35 |
uncharacterized LOC4342911 (LOC4342911) |
2. 21 |
UP |
0. 118967 |
Q67UK0 |
2. 06 |
UP |
0. 075196 |
|
Q5N747 |
1. 77 |
UP |
0. 000563 |
|
A0A0P0XPM4 |
1. 54 |
UP |
0. 010764 |
|
Q94IZ7 |
RING-H2 finger protein ATL46 (LOC4325572) |
1. 46 |
UP |
0. 051493 |
C7J5G2 |
1. 42 |
UP |
0. 059112 |
|
B9FJU1 |
1. 37 |
UP |
0. 019878 |
|
Q64M88 |
protein PAT1 homolog 1 (LOC4329480) |
1. 34 |
UP |
0. 094211 |
Q0JL46 |
neutral ceramidase (LOC4326680) |
1. 31 |
UP |
0. 007751 |
A0A0P0VK87 |
1. 21 |
UP |
0. 049347 |
|
Q6AUN4 |
uncharacterized LOC4339652 (LOC4339652) |
1. 19 |
UP |
0. 075245 |
Q9SXP2 |
formate dehydrogenase 1, mitochondrial (LOC4341069) |
1. 13 |
UP |
0. 262797 |
B9FBM2 |
uncharacterized LOC9266492 (LOC9266492) |
1. 09 |
UP |
0. 010386 |
Q10Q21 |
probable mitochondrial-processing peptidase subunit beta (LOC4332040) |
1. 09 |
UP |
0. 206695 |
Q67VA4 |
protease Do-like 9 (LOC4340589) |
1. 09 |
UP |
0. 011508 |
Q6EPY3 |
uncharacterized protein At2g27730, mitochondrial (LOC4329559) |
1. 04 |
UP |
0. 01155 |
Q657T1 |
1. 04 |
UP |
0. 080449 |
|
Q6K4Q4 |
1. 04 |
UP |
0. 009967 |
|
A0A0P0XJZ6 |
1. 01 |
UP |
0. 006625 |
|
Q6Z130 |
putative deoxyribonuclease TATDN1 (LOC4342437) |
1. 01 |
UP |
0. 374367 |
A0A0P0VBT0 |
1. 00 |
UP |
0. 070814 |
|
A0A0N7KQS6 |
transcription factor TEOSINTE BRANCHED 1(LOC4347031) |
0. 99 |
UP |
0. 160262 |
Q6ZDM1 |
putative lipase YOR059C (LOC4344647) |
0. 97 |
UP |
0. 128065 |
Q53KJ5 |
cyanidin 3-O-rutinoside 5-O-glucosyltransferase-like (LOC107276133) |
0. 96 |
UP |
0. 236316 |
A0A0P0V526 |
0. 95 |
UP |
0. 060114 |
|
Q84Q84 |
RNA polymerase sigma factor sigB (LOC4332388) |
0. 94 |
UP |
0. 00949 |
A0A0P0VAM2 |
0. 94 |
UP |
0. 044593 |
|
Q6YSB4 |
cytochrome P450 76M5-like (LOC4345786) |
0. 92 |
UP |
0. 388817 |
Q6H8H3 |
50S ribosomal protein L19-2, chloroplastic (LOC9272428) |
0. 92 |
UP |
0. 023598 |
Q84P96 |
3-ketoacyl-CoA thiolase 2, peroxisomal (LOC4331150) |
0. 92 |
UP |
0. 00784 |
A0A0N7KIQ8 |
0. 91 |
UP |
0. 154466 |
|
Q0J9W0 |
0. 88 |
UP |
0. 028035 |
|
Q850Z0 |
uncharacterized LOC4334664 (LOC4334664) |
0. 85 |
UP |
0. 026467 |
Q9S7D3 |
succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit 1, mitochondrial (LOC4344541) |
0. 84 |
UP |
0. 101833 |
A0A0P0VD50 |
0. 84 |
UP |
0. 099952 |
|
Q75LD5 |
probable ion channel CASTOR (LOC4334751) |
0. 81 |
UP |
0. 011626 |
Q5SN38 |
putative uncharacterized protein DDB_G0277255 (LOC4327865) |
0. 80 |
UP |
0. 067657 |
Q7XV14 |
glutamate decarboxylase (LOC4335973) |
0. 79 |
UP |
0. 013299 |
Q0DRV6 |
superoxide dismutase [Cu-Zn] 1(LOC4332846) |
0. 78 |
UP |
0. 183297 |
Q69NN6 |
mechanosensitive ion channel protein 10 (LOC4340431) |
0. 77 |
UP |
0. 089015 |
Q5JLV2 |
uncharacterized LOC4324965 (LOC4324965) |
0. 76 |
UP |
0. 036035 |
Q7XDQ8 |
short-chain type dehydrogenase/reductase (LOC4348791) |
0. 76 |
UP |
0. 003872 |
B7F9F7 |
probable LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase At2g24230 (LOC4341238) |
0. 75 |
UP |
0. 0353 |
Q10EK0 |
BTB/POZ domain-containing protein At5g66560 (LOC4334235) |
0. 75 |
UP |
0. 097217 |
A0A0P0VBA3 |
uncharacterized LOC9268172 (LOC9268172) |
0. 73 |
UP |
0. 198063 |
Q6ZHP6 |
outer envelope membrane protein 7 (LOC4330521) |
0. 71 |
UP |
0. 148703 |
Q8RZQ6 |
scarecrow-like protein 1 (LOC4324850) |
0. 70 |
UP |
0. 017096 |
Q5N861 |
sister chromatid cohesion 1 protein 4 (LOC4325108) |
0. 70 |
UP |
0. 036439 |
A0A0P0Y5T7 |
0. 70 |
UP |
0. 03406 |
|
Q6K4S7 |
salt stress root protein RS1-like (LOC4329036) |
0. 70 |
UP |
0. 03291 |
Q8RZU9 |
small ubiquitin-related modifier 1-like (LOC4324359) |
0. 69 |
UP |
0. 004759 |
Q7Y140 |
calreticulin-like (LOC4334675) |
0. 68 |
UP |
0. 011478 |
Q69TN4 |
two pore potassium channel c (LOC4346662) |
0. 68 |
UP |
0. 052237 |
Q0D3X3 |
0. 66 |
UP |
0. 00941 |
|
Q69UZ3 |
lon protease homolog, mitochondrial (LOC9270304) |
0. 65 |
UP |
0. 02931 |
Q7GD79 |
GTP-binding nuclear protein Ran-2 (LOC4339683) |
0. 65 |
UP |
0. 036589 |
O22386 |
50S ribosomal protein L12, chloroplastic (LOC9271252) |
0. 64 |
UP |
0. 061665 |
Q5NAI9 |
WD-40 repeat-containing protein MSI4 (LOC4327826) |
0. 62 |
UP |
0. 130295 |
A0A0P0XW06 |
0. 62 |
UP |
0. 572577 |
|
Q0DJE6 |
0. 62 |
UP |
0. 283617 |
|
A0A0P0W2T4 |
0. 61 |
UP |
0. 42675 |
|
Q69K00 |
triosephosphate isomerase, chloroplastic (LOC4347691) |
-0. 60 |
Down |
0. 006276 |
P0C389 |
apocytochrome f precursor (petA) |
-0. 60 |
Down |
0. 028951 |
Q8S7M7 |
plant intracellular Ras-group-related LRR protein 5 (LOC4349464) |
-0. 61 |
Down |
0. 021877 |
Q6YU90 |
glycerate dehydrogenase (LOC4327981) |
-0. 62 |
Down |
0. 018511 |
A0A0P0X037 |
-0. 62 |
Down |
0. 230378 |
|
A0A0P0XHK0 |
-0. 62 |
Down |
0. 028427 |
|
Q10CE4 |
peroxisomal (S)-2-hydroxy-acid oxidase GLO1 (LOC4334349) |
-0. 63 |
Down |
0. 066634 |
Q69IM3 |
ATPase family AAA domain-containing protein At1g05910 (LOC4347572) |
-0. 63 |
Down |
0. 177076 |
Q6K471 |
ferredoxin-thioredoxin reductase catalytic chain, chloroplastic (LOC4346508) |
-0. 63 |
Down |
0. 019311 |
Q0D8X7 |
uncharacterized LOC4342281 (LOC4342281) |
-0. 64 |
Down |
0. 173167 |
Q6YWJ7 |
chlorophyll a-b binding protein P4, chloroplastic (LOC4345663) |
-0. 64 |
Down |
0. 080515 |
Q67UJ6 |
type I inositol polyphosphate 5-phosphatase 10 (LOC4340527) |
-0. 65 |
Down |
0. 014986 |
A0A0P0W0Y8 |
-0. 65 |
Down |
0. 539758 |
|
P0C355 |
PSI P700 apoprotein A1 (psaA) |
-0. 66 |
Down |
0. 226354 |
P0C512 |
RuBisCO large subunit (rbcL) |
-0. 66 |
Down |
0. 043251 |
P0C5D6 |
serine/threonine-protein kinase SAPK3 (LOC4349411) |
-0. 67 |
Down |
0. 048797 |
Q0JHF8 |
fructose-1,6-bisphosphatase, cytosolic (LOC4325071) |
-0. 67 |
Down |
0. 031278 |
A0A0P0V9Q3 |
cation/H(+) antiporter 15 (LOC4327491) |
-0. 68 |
Down |
0. 025341 |
Q6K680 |
probable steroid-binding protein 3 (LOC4330990) |
-0. 68 |
Down |
0. 260422 |
Q6YXC6 |
cingulin-like protein 1 (LOC4329734) |
-0. 69 |
Down |
0. 044756 |
Q7X8R5 |
thioredoxin M2, chloroplastic (LOC4336484) |
-0. 69 |
Down |
0. 073453 |
Q7XZX4 |
40S ribosomal protein S29 (LOC4350976) |
-0. 69 |
Down |
0. 029327 |
A0A0P0Y632 |
-0. 70 |
Down |
0. 693962 |
|
Q9AUK4 |
magnesium transporter MRS2-A, chloroplastic (LOC4333741) |
-0. 70 |
Down |
0. 027556 |
P48494 |
triosephosphate isomerase, cytosolic (LOC4325211) |
-0. 70 |
Down |
0. 017841 |
A0A0P0W473 |
-0. 70 |
Down |
0. 428128 |
|
Q6ZJJ1 |
probable L-ascorbate peroxidase 4 (LOC4346247) |
-0. 70 |
Down |
0. 065065 |
A0A0P0WUJ3 |
protein ALTERED XYLOGLUCAN 4-like (LOC107278309) |
-0. 71 |
Down |
0. 041286 |
A0A0P0V0K3 |
-0. 72 |
Down |
0. 06432 |
|
TRYP_PIG |
-0. 72 |
Down |
0. 170267 |
|
P14717 |
phenylalanine ammonia-lyase (LOC4330034) |
-0. 73 |
Down |
0. 015036 |
Q337X1 |
TATA-binding protein 2-like (LOC4348699) |
-0. 73 |
Down |
0. 00892 |
Q8W0G9 |
pentatricopeptide repeat-containing protein At3g09060 (LOC4324816) |
-0. 74 |
Down |
0. 024681 |
Q69JE7 |
-0. 74 |
Down |
0. 038523 |
|
Q0IZB0 |
-0. 75 |
Down |
0. 085161 |
|
Q7XN85 |
ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase, chloroplastic (LOC4337267) |
-0. 76 |
Down |
0. 013156 |
P12123 |
cytochrome b6(petB) |
-0. 77 |
Down |
0. 071917 |
Q8HCR5 |
hypothetical protein (orf25) |
-0. 77 |
Down |
0. 312615 |
Q5VS74 |
dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component 3 of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial (LOC4339859) |
-0. 79 |
Down |
0. 574291 |
Q0IUH4 |
-0. 79 |
Down |
0. 016472 |
|
Q7XWU3 |
probable cinnamyl alcohol dehydrogenase 6 (LOC4335223) |
-0. 79 |
Down |
0. 010236 |
A0A0N7KKT2 |
-0. 80 |
Down |
0. 028858 |
|
A0A0P0XFI7 |
-0. 81 |
Down |
0. 074366 |
|
Q6K8R8 |
-0. 81 |
Down |
0. 076727 |
|
A0A0P0VHU3 |
-0. 81 |
Down |
0. 031692 |
|
P42211 |
aspartic proteinase-like (LOC4337744) |
-0. 81 |
Down |
0. 131102 |
Q0IM44 |
uncharacterized LOC4352714 (LOC4352714) |
-0. 86 |
Down |
0. 074121 |
Q7X6B1 |
mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase MNS1 (LOC4336917) |
-0. 88 |
Down |
0. 034596 |
A0A0N7KU56 |
-0. 90 |
Down |
0. 051463 |
|
A0A0P0VBL9 |
-0. 91 |
Down |
0. 020294 |
|
Q69M23 |
peroxisome biogenesis protein 3-1 (LOC4346691) |
-0. 91 |
Down |
0. 012735 |
Q0J4T9 |
-0. 92 |
Down |
0. 007738 |
|
A0A0N7KD33 |
-0. 93 |
Down |
0. 049511 |
|
Q7XXS4 |
thiamine thiazole synthase 2, chloroplastic (LOC4343443) |
-0. 93 |
Down |
0. 002733 |
Q84MV1 |
Pectinesterase (LOC4333049) |
-0. 96 |
Down |
0. 021534 |
Q656A8 |
U-box domain-containing protein 20-like (LOC107275483) |
-0. 97 |
Down |
0. 192866 |
Q60E66 |
UDP-sulfoquinovose synthase, chloroplastic (LOC4338660) |
-0. 98 |
Down |
0. 271145 |
Q9SDG5 |
isocitrate dehydrogenase [NAD] catalytic subunit 5, mitochondrial (LOC4324442) |
-1. 07 |
Down |
0. 248788 |
A0A0P0VUD4 |
-1. 09 |
Down |
0. 170895 |
|
Q69UU3 |
glutamate--glyoxylate aminotransferase 2 (LOC4342210) |
-1. 09 |
Down |
0. 002031 |
Q9SDD6 |
peroxiredoxin-2F, mitochondrial (LOC4324376) |
-1. 12 |
Down |
0. 011831 |
Q5N7X2 |
uncharacterized LOC4324318 (LOC4324318) |
-1. 14 |
Down |
0. 107272 |
Q7XTH0 |
7-deoxyloganetin glucosyltransferase (LOC4335470) |
-1. 19 |
Down |
0. 684666 |
Q10KN9 |
KH domain-containing protein At4g18375 (LOC4332959) |
-1. 21 |
Down |
0. 063176 |
A0A0N7KS21 |
probable plastid-lipid-associated protein 10, chloroplastic (LOC4349082) |
-1. 23 |
Down |
0. 207937 |
Q6KAJ1 |
classical arabinogalactan protein 9 (LOC4331018) |
-1. 44 |
Down |
0. 005681 |
THIO_HUMAN |
-1. 59 |
Down |
0. 135557 |
|
Q653S6 |
uncharacterized LOC4347841 (LOC4347841) |
-2. 40 |
Down |
0. 112575 |
P17070 |
proliferating cell nuclear antigen (LOC4331062) |
-2. 67 |
Down |
0. 01986 |
Q6ZL23 |
-3. 02 |
Down |
0. 004939 |
جدول 2- فهرست پروتئینهای شناسایی شده در بیوتیپ حساس یولاف وحشی زمستانه در پاسخ به علفکشهای آزمایش.
Table 2. Proteins identified in the susceptible winter wild oat biotype in response to the studied herbicides.
Protein ID |
Description |
logFC |
Status |
P. Value |
Q5N8G1 |
2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate cytidylyltransferase, chloroplastic (LOC9266653) |
3. 0805713 |
UP |
0. 075938 |
A0A0P0VU93 |
2. 27404195 |
UP |
0. 479254 |
|
Q0DJE6 |
1. 64284341 |
UP |
0. 018477 |
|
Q5N747 |
1. 60153386 |
UP |
0. 000987 |
|
A0A0P0V4B7 |
1. 52084113 |
UP |
0. 00109 |
|
A0A0P0XFT8 |
1. 43054515 |
UP |
0. 288275 |
|
A0A0N7KS21 |
probable plastid-lipid-associated protein 10, chloroplastic (LOC4349082) |
1. 38505158 |
UP |
0. 163388 |
Q9XHY6 |
1. 22969156 |
UP |
0. 320702 |
|
Q6Z6B5 |
fruit protein pKIWI502 (LOC4329197) |
1. 18628767 |
UP |
0. 069041 |
Q653S6 |
uncharacterized LOC4347841(LOC4347841) |
1. 1354765 |
UP |
0. 417679 |
Q2R1V8 |
GDP-mannose 3,5-epimerase 2 (LOC4350816) |
1. 04472953 |
UP |
0. 290316 |
Q60E66 |
UDP-sulfoquinovose synthase, chloroplastic (LOC4338660) |
1. 01054566 |
UP |
0. 259688 |
P35684 |
60S ribosomal protein L3(LOC4351604) |
0. 96390122 |
UP |
0. 10054 |
Q9SXP2 |
formate dehydrogenase 1, mitochondrial (LOC4341069) |
0. 93396906 |
UP |
0. 348973 |
Q6ZGP5 |
uncharacterized LOC4330755 (LOC4330755) |
0. 93297648 |
UP |
0. 101932 |
Q7Y1I5 |
60S ribosomal protein L4 (LOC9272589) |
0. 90329684 |
UP |
0. 007234 |
A0A0P0V204 |
0. 82945699 |
UP |
0. 51531 |
|
A0A0N7KFD4 |
0. 82151322 |
UP |
0. 090781 |
|
Q7XBV4 |
uncharacterized LOC4349493 (LOC4349493) |
0. 81123866 |
UP |
0. 045644 |
Q8W3J0 |
UDP-glucuronic acid decarboxylase 6 (LOC4332424) |
0. 78691084 |
UP |
0. 035389 |
Q6Z130 |
putative deoxyribonuclease TATDN1(LOC4342437) |
0. 76630867 |
UP |
0. 574149 |
A0A0N7KDK7 |
0. 74107205 |
UP |
0. 129236 |
|
P0C358 |
PSI P700 apoprotein A2 (psaB) |
0. 73924898 |
UP |
0. 214116 |
B9G3V1 |
0. 71711335 |
UP |
0. 009627 |
|
Q657T1 |
0. 71453773 |
UP |
0. 200952 |
|
Q10D00 |
ATP-dependent RNA helicase SUV3, mitochondrial (LOC4334089) |
0. 70916122 |
UP |
0. 025149 |
Q5JMS7 |
0. 70060656 |
UP |
0. 008172 |
|
Q5VRH6 |
0. 70025224 |
UP |
0. 116588 |
|
P12123 |
cytochrome b6 (petB) |
0. 68032454 |
UP |
0. 101595 |
A0A0P0V5M8 |
0. 67993145 |
UP |
0. 344259 |
|
Q10Q21 |
probable mitochondrial-processing peptidase subunit beta (LOC4332040) |
0. 6730795 |
UP |
0. 418404 |
Q5SNJ4 |
mitochondrial-processing peptidase subunit alpha (LOC4327300) |
0. 67137995 |
UP |
0. 04439 |
Q8H8U5 |
protein IN2-1 homolog B (LOC4332455) |
0. 66706898 |
UP |
0. 011168 |
Q6K8E9 |
uncharacterized LOC4331074 (LOC4331074) |
0. 66529789 |
UP |
0. 127409 |
P37832 |
tubulin beta-7 chain (LOC4334309) |
0. 66452804 |
UP |
0. 555219 |
P0C355 |
PSI P700 apoprotein A1(psaA) |
0. 66292631 |
UP |
0. 223893 |
Q0E3B5 |
0. 64648733 |
UP |
0. 291412 |
|
P0C437 |
photosystem II protein D2 (psbD) |
0. 64219217 |
UP |
0. 160585 |
Q84P96 |
3-ketoacyl-CoA thiolase 2, peroxisomal (LOC4331150) |
0. 64011412 |
UP |
0. 035664 |
Q53KJ5 |
cyanidin 3-O-rutinoside 5-O-glucosyltransferase-like (LOC107276133) |
0. 6332201 |
UP |
0. 422285 |
P0C364 |
photosystem II P680 chlorophyll A apoprotein (psbB) |
0. 61054248 |
UP |
0. 194471 |
Q656A8 |
U-box domain-containing protein 20-like (LOC107275483) |
0. 61003777 |
UP |
0. 392559 |
Q6ESR4 |
dehydrin COR410 (LOC4330265) |
0. 60954202 |
UP |
0. 57402 |
A0A0P0V0K3 |
0. 60485811 |
UP |
0. 107393 |
|
Q6F3B0 |
dnaJ protein homolog (LOC4334359) |
0. 60330311 |
UP |
0. 026739 |
A0A0N7KD33 |
0. 60309014 |
UP |
0. 16665 |
|
Q0JBY3 |
F-box/LRR-repeat protein 14 (LOC4336323) |
0. 60004371 |
UP |
0. 019192 |
A0A0P0Y632 |
-0. 60572618 |
Down |
0. 733353 |
|
K22E_HUMAN |
-0. 66406262 |
Down |
0. 074566 |
|
Q6YY75 |
serine/threonine-protein kinase Nek6 (LOC4329828) |
-0. 67184609 |
Down |
0. 096679 |
K1C15_SHEEP |
-0. 67495926 |
Down |
0. 062334 |
|
Q6H8H3 |
50S ribosomal protein L19-2, chloroplastic (LOC9272428) |
-0. 68601751 |
Down |
0. 067715 |
Q7X720 |
phenylalanine ammonia-lyase-like (LOC9271676) |
-0. 69320632 |
Down |
0. 066186 |
K1C9_HUMAN |
-0. 70340086 |
Down |
0. 078473 |
|
THIO_HUMAN |
-0. 71305079 |
Down |
0. 470824 |
|
Q2QLY4 |
5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase 2 (LOC4352833) |
-0. 72330686 |
Down |
0. 026772 |
Q6Z2G6 |
U-box domain-containing protein 6 (LOC4330463) |
-0. 73262657 |
Down |
0. 051326 |
Q8L4F4 |
-0. 73453397 |
Down |
0. 140279 |
|
Q10MW6 |
dnaJ protein ERDJ3A (LOC4332515) |
-0. 73709008 |
Down |
0. 006861 |
Q6ZJI2 |
protein DETOXIFICATION 33 (LOC4346253) |
-0. 73820231 |
Down |
0. 550165 |
Q0IZB0 |
-0. 74375474 |
Down |
0. 086076 |
|
A0A0P0XPM4 |
-0. 75466981 |
Down |
0. 129663 |
|
A0A0P0VX24 |
-0. 75879019 |
Down |
0. 012841 |
|
A0A0P0X9M8 |
-0. 77898511 |
Down |
0. 0785 |
|
Q0DZE0 |
phenylalanine ammonia-lyase (LOC4330040) |
-0. 78260276 |
Down |
0. 226597 |
K1C10_HUMAN |
-0. 79057181 |
Down |
0. 038624 |
|
A0A0P0X037 |
-0. 7946453 |
Down |
0. 137646 |
|
Q5N7X2 |
uncharacterized LOC4324318 (LOC4324318) |
-0. 80077688 |
Down |
0. 233249 |
Q0DRV6 |
superoxide dismutase [Cu-Zn]1(LOC4332846) |
-0. 80210883 |
Down |
0. 174157 |
K2C1_HUMAN |
-0. 80522585 |
Down |
0. 030337 |
|
Q0DQ06 |
-0. 81315282 |
Down |
0. 065902 |
|
Q2QNA7 |
-0. 81604922 |
Down |
0. 023485 |
|
A0A0P0UZ97 |
-0. 82115209 |
Down |
0. 086786 |
|
Q6YSB4 |
cytochrome P450 76M5-like (LOC4345786) |
-0. 85604888 |
Down |
0. 421648 |
Q6AUN4 |
uncharacterized LOC4339652 (LOC4339652) |
-0. 87960238 |
Down |
0. 164878 |
Q0DZE5 |
-0. 9043947 |
Down |
0. 028822 |
|
Q7XXS4 |
thiamine thiazole synthase 2, chloroplastic (LOC4343443) |
-0. 91049115 |
Down |
0. 003092 |
Q7XIR8 |
pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase DEAH7 (LOC4343339) |
-0. 95716468 |
Down |
0. 007487 |
Q2RAX1 |
glutamate-rich WD repeat-containing protein 1(LOC4349700) |
-1. 00252794 |
Down |
0. 241571 |
Q6ZHP6 |
outer envelope membrane protein 7 (LOC4330521) |
-1. 0085118 |
Down |
0. 055836 |
A0A0P0VBA3 |
uncharacterized LOC9268172(LOC9268172) |
-1. 04439725 |
Down |
0. 082296 |
A0A0P0Y7P3 |
-1. 05074633 |
Down |
0. 003216 |
|
Q10KN9 |
KH domain-containing protein At4g18375 (LOC4332959) |
-1. 0901434 |
Down |
0. 086173 |
A0A0P0VZ75 |
-1. 12378101 |
Down |
0. 029858 |
|
A0A0P0VAM2 |
-1. 16423303 |
Down |
0. 019722 |
|
Q6L4X7 |
low-temperature-induced cysteine proteinase (LOC4339265) |
-1. 32318914 |
Down |
0. 006549 |
A0A0P0W0Y8 |
-1. 34170491 |
Down |
0. 227694 |
|
Q8L4L9 |
-1. 59366477 |
Down |
0. 409948 |
|
Q6K680 |
probable steroid-binding protein 3 (LOC4330990) |
-2. 01754428 |
Down |
0. 009251 |
A0A0P0W473 |
-2. 28737848 |
Down |
0. 030688 |
|
A0A0P0XPK5 |
-2. 4119046 |
Down |
0. 239145 |
|
Q7XTH0 |
7-deoxyloganetin glucosyltransferase (LOC4335470) |
-2. 57766375 |
Down |
0. 396753 |
شکل 1– نمودار ون مربوط به پروتئینهای دارای بیان افتراقی. تصویر راست مربوط به بیوتیپ مقاوم و تصویر چپ مربوط به بیوتیپ حساس به علفکش یولاف وحشی زمستانه است.
Figure 1. Venn diagram showing the number of differentially expressed proteins (DEPs). Right: resistant biotype, and left: susceptible biotype of winter wild oats.
متابولیسمی و فرآیندهای فیزیولوژیکی مهم مانند فتوسنتز میشوند (Sharma et al., 2012; Su et al., 2019). ترکیبات پروتئینی اصلی در واکنشهای نوری فتوسنتز شامل photosystem II، photosystem I، b6f وATP سینتاز میباشند (Ganeteg et al., 2004; Joaquín-Ramos et al., 2014). در این بررسی، برخی از پروتئینهای مرتبط با اجزای فوق در بیوتیپ مقاوم و بیوتیپ حساس تنظیم متفاوتی داشتند، به طوریکه در بیوتیپ مقاوم، پروتئینهای petA، psaA، زیرواحد بزرگ رابیسکو (rbcL)، کلروفیل a-b و سیتوکروم b6 (petB) تنظیم کاهشی داشتند، درحالیکه در بیوتیپ حساس، پروتئینهای psaB، psaA، psbD، psbB و petB دارای تنظیم افزایشی بودند (جدول 1، 2). دلیل این موضوع را میتوان به افزایش هزینه شایستگی اکولوژیک در شرایط تنش نسبت داد. در بررسی مشابهی که بر روی پاسخ بیوتیپهای حساس و مقاوم سوروف انجام شده نیز نتایج مشابهی در ارتباط با کاهش بیان پروتئینهای فتوسنتزی بهدست آمد و دلیل آن به هزینه شایستگی اکولوژیک[30] در بیوتیپ مقاوم نسبت داده شده است (Yang et al., 2017).
پروتئینهای مسئول پاسخ دفاعی
در این بررسی، سوپراکسید دیسموتاز (Q0DRV6) در بیوتیپ مقاوم، تنظیم افزایشی داشت (جدول 1). یکی از سازوکارهای مهم بیوتیپهای مقاوم علفهای هرز از جمله یولاف، فعالیت آنزیمهایی همچون سوپراکسیددیسموتاز، کاتالاز و پراکسیداز است که شکلهای فعال اکسیژن را خنثی میکنند. سوپراکسید دیسموتازها (SODs) متعلق به خانواده آنزیمهای فلزی و اولین خط دفاعی در مقابل تنشهای اکسیداتیو در موجودات زنده هستند و دیسموتاسیون سوپراکسید
) (O2 به O2 و پراکسید هیدروژن) (H2O2 را کاتالیز میکنند. این آنزیم، در اجزای زیر سلولی که اکسیژن فعال تولید میکنند یافت میشود و بر اساس برهمکنش آن با یونهای فلزی، به سه ایزوزایم تقسیم میشود. جایگاه SOD Cu/Zn در سیتوسول، کلروپلاست، پراکسی زوم و میتوکندری، جایگاهFeSOD در کلروپلاست و جایگاهMnSOD در میتوکندری قرار دارد (Scandalios, 1993; Racchi et al., 2001; Das & Roychoudhury, 2014). در بسیاری از گیاهان، بیان ژنهای آنتیاکسیدان در شرایط تنش افزایش مییابد؛ بهعنوان مثال در برنج، بیان ژنهای آنتیاکسیدان همانند سوپراکسید دیسموتاز و کاتالاز بعد از کاربرد علفکشهایی همانند بنتازون افزایش یافت (Agostinetto et al., 2019).
بسیاری از تنشهای محیطی از جمله علفکشها منجر به تنش اکسیداسیونی میشوند و آسیب ناشی از آن تولید انواع اکسیژن فعال (ROS) از جمله سوپراکسید، هیدروژن پراکسید و انواع رادیکال هیدروکسیل میباشد. گیاهان سیستمهای دفاعی مختلفی برای مقابله با تنش و آسیبهای ناشی از آن را برای حفظ ساختارهای سلولی دارند. سوپراکسیدازدیسموتاز و پراکسیداز، اولین خط دفاعی گیاهان از طریق سمزدایی ریشههای سوپراکسید میباشند
(Berwal & Ram, 2018). آنزیمهای آنتیاکسیدانی مانند سوپراکسید دیسموتاز، کاتالاز، پراکسیداز و گلوتامین ردوکتاز، انواع اکسیژن فعال را کاتالیز مینمایند و باعث حذف و تبدیل آنها به اکسیژن مولکولی میشوند (Dimaano & Iwakami, 2020; Dimaano et al., 2020).
آمین اکسیداز (AOs)
در مطالعه حاضر، علاوه بر بیان افزایشی سوپراکسید دیسموتاز در بیوتیپ مقاوم، دو پروتئین دیگر شامل پروتئین پلیآمین اکسیداز (Q7XR46) و پروتئین (Q6ZJI2) نیز که نقش مهمی در سم زدایی گیاه دارند، بیان افزایشی داشتند (جدول 1). آمین اکسیداز، دآمیناسیون اکسیداتیو ترکیبات اصلی پلی آمین(PAs) را کاتالیز میکند و در تولید آلدئیدها، آمونیا و H2O2 نقش دارد. پلیآمینها ترکیبات بازی آلیفاتیک با وزن مولکولی پایین با دو یا بیشتر گروه آمینو و فعالیت بیولوژیکی قوی هستند و نقش مهمی در رشد و نمو، فرآیندهای فیزیولوژیکی و پاسخ به تنشهای زیستی و غیرزیستی دارند (Angelini et al., 2010; Tavladoraki et al., 2016). نقش پلیآمینها در مقابله با تنشها، پیچیده و در مواردی دوگانه است؛ از طرفی کاتابولیسم آن باعث تولید H2O2 و منبعی از اکسیدکنندههای قوی میشود و تحت شرایط تنش، به سلول خسارت میزند. از طرف دیگر H2O2، مولکول پیامرسانی است که پاسخ دفاع آنتی اکسیدانی را فعال میکند و از طریق افزایش فعالیت آنزیمهای آنتیاکسیدانی، در تنظیم تنشهای اکسیداتیو نقش دارد (Chen et al., 2019)
سیتوکرومP450 (CYPs)
سازوکار متابولیکی گیاهان برای سمیت زدایی علفکشها در سه مرحله انجام میشود. مرحله اول از طریق اضافه شدن یک گروه کارکردی به علفکشها بهوسیله اکسیداسیون و احیا یا هیدرولیز است که این مرحله، اغلب بهوسیله سیتوکروم P450 مونواکسیژناز[31] انجام میشود. در مرحله دوم، تغییرات پیچیده بیشتری همچون کنجوگاسیون[32] با میانجیگری گلوتاتیون بهوسیله گلوتاتیون-اس-ترانسفراز[33] و یا گلوگز بهوسیله گلوکوزیل-ترانسفراز[34] انجام میشود. مرحله آخر سم زدایی علفکشها، هدایت آنها به واکوئلها و یا ترکیب آنها با دیواره سلولی می باشد .(Dimaano & Iwakami, 2020; Dimaano et al., 2020)
نتایج پژوهش حاضر نشان داد که سیتوکروم P450 (Q6YSB4) در بیوتیپ مقاوم، تنظیم افزایشی داشت (جدول 1). سیتوکرومP450 یکی از بزرگترین خانوادههای آنزیمی در گیاهان است که در بردارنده آهن و تیولات بهعنوان کوفاکتور میباشد. تاکنون 300000 ژن CYPs در موجودات مختلف شناسایی شده است و بررسیها نشان میدهد CYPs نقش کلیدی در متابولیزه کردن ترکیبات درونی یا بیرونی با ساختار متفاوت از جمله علفکشها دارد (Busi et al., 2011; Dimaano et al., 2020; Pandian et al., 2020). برای مثال در سوروف، مقاومت تقاطعی به علفکش های بازدارنده ACCase وALS، ناشی از بیان افزایشی پروتئین سیتوکروم CYP81A بود (Iwakami et al., 2019). خانواده بزرگ سیتوکروم P450 در سم زدایی علفکشها در مرحله اول نقش دارند (Guo et al., 2019; Dimaano & Iwakami, 2020; Pandian et al., 2020) و با توجه به نقش پروتئینهای سم زدایی در مقاومت چندگانه به علفکشها، بهنظر میرسد که بیان افزایشی این پروتئینها، وجود سازوکار با مقاومت متابولیکی در بیوتیپ مقاوم را تقویت می کند.
کینازها
براساس نتایج مطالعه حاضر، پروتئین B7F9F7 مربوط به سرین/ترئونین کیناز در بیوتیپ مقاوم، تنظیم افزایشی و در بیوتیپ حساس، پروتئین Q6YY75 تنظیم کاهشی داشت (جدول 1، 2). پروتئین سرین/ترئونین کیناز در ترمیم انواع آسیب واردشده بهDNA در چرخه سلولی از طریق تولید انواع اکسیژن فعال نقش دارد
(Amable et al., 2011). بررسیها نشان میدهد که فاکتورهای نسخه برداری، پروتئینهای مرتبط با مقاومت به بیماریها و پروتئین کینازها، نقش مهمی در سیگنالینگ غشایی حاکم بر مقاومت به تنشها، رشد و سازگاری با شرایط متنوع محیطی و تولید مثل دارد (Andersen et al., 2018; Liang & Zhou, 2018).
سایر پروتئین ها
در این بررسی، پروتئین Q6K4S7که با مقاومت به شوری در گیاهان مرتبط است، در بیوتیپ مقاوم دارای تنظیم افزایشی بود (جدول 2). بررسیها نشان میدهد که گیاهان در پاسخ به انواع تنشهای زیستی(تهاجم باکتریها، قارچها، ویروسها و گیاهان انگل) و تنشهای غیر زیستی (سرما، گرما، شوری و علفکشها)، شبکهای از ژنهای مرتبط با تنش با الگوی بیانی همپوشان که بهطور مستقیم یا غیر مستقیم بهوسیله فاکتورهای نسخهبرداری تنظیم میشوند را بهصورت یک باتری فعال می کنند (Eulgem & Somssich, 2007; Golldack et al., 2011).
شکل3- آنالیز مسیرهای متابولیکی KEGG پروتئینهای با بیان افتراقی در بیوتیپهای مقاوم و حساس به علفکش یولاف وحشی زمستانه.
Figure 3. Analysis of KEGG metabolic pathways in DEPs herbicide resistant and susceptible biotypes of winter wild oats.
نتیجهگیری کلی
بهطورکلی نتایج مربوط به مقایسه پروتئینهای افتراقی در این بررسی نشان داد که در بیوتیپ مقاوم، 138 پروتئین DEPs شناسایی شد که در آن 68 پروتئین دارای تنظیم افزایشی و70 پروتئین دارای تنظیم کاهشی بودند. همچنین در بیوتیپ حساس، 93 پروتئین DEPs شناسایی شد که در آن 47 پروتئین، تنظیم افزایشی و 46 پروتئین، تنظیم کاهشی نشان دادند. براساس نتایج آنالیز هستیشناسی(GO)، پروتئینهای دارای بیان افتراقی تحت تیمارهای علفکش در بیوتیپ حساس و مقاوم، در سه دسته اصلی شامل کارکردهای مولکولی، فرایندهای بیولوژیکی و اجزای سلولی قرار گرفتند. آنالیز مسیرهای غنیسازی پروتئینهای افتراقی با استفاده از KEGG نشان داد که غنیترین مسیرها شامل مسیرهای متابولیک، متابولیسم کربوهیدراتها و متابولیتهای ثانویه میباشند. در بیوتیپ مقاوم و در بین پروتئینهای مسئول پاسخ دفاعی، سوپراکسید دیسموتاز (Q0DRV6)، پلیآمین اکسیداز (Q7XR46) و پروتئین (Q6ZJI2) بیان افزایشی داشتند. همچنین سیتوکروم P450 (Q6YSB4) که نقش مهمی در سمزدایی علفکشها دارد، در بیوتیپ مقاوم تنظیم افزایشی داشت. در فرآیند فتوسنتز، پروتئینهای اصلی درگیر شامل petA، psaA، زیرواحد بزرگ رابیسکو (rbcL)، کلروفیل a-b وسیتوکروم 6b (petB)، تنظیم کاهشی داشتند، درحالیکه پروتئینهای psaB، psaA، psbD، psbB و petB در بیوتیپ حساس دارای تنظیم افزایشی بودند. علاوه بر این، پروتئینهای مرتبط با مقاومت به شوری مانند پروتئین Q6K4S7 و پروتئین کیناز B7F9F7 مربوط به سرین/ترئونینکیناز نیز در بیوتیپ مقاوم دارای تنظیم افزایشی بودند که به نظر میرسد این پروتئینها میتوانند در بروز مقاومت به علفکشها نقش داشته باشد. بهطورکلی و با توجه به نقش مهم پروتئینهای سم زدایی و پروتئین سیتوکروم P450 و همچنین غنی تر بودن مسیرهای متابولیکی در دسته بندی KEGG به نظر می رسد که سازوکار مقاومت ایجاد شده در بیوتیپ مقاوم یولاف در این بررسی، مبتنی بر مقاومت متابولیکی باشد.
منابع
Agostinetto, D., Benemann, D.P., Cechin, J., Nohatto, M.A., Langaro, A.C., Piasecki, C. and Vargas, L. 2019. Gene Expression Related to Oxidative Stress Induced by Herbicides in Rice. Agron. J: 111: 1239-1245.
Amable, L., Grankvist, N., Largen, J.W., Ortsäter, H., Sjöholm, A. and Honkanen, R.E. 2011. Disruption of serine/threonine protein phosphatase 5 (PP5: PPP5c) in mice reveals a novel role for PP5 in the regulation of ultraviolet light-induced phosphorylation of serine/threonine protein kinase Chk1 (CHEK1). J. Biol. Chem. 286: 40413-40422.
Andersen, E.J., Ali, S., Byamukama, E., Yen, Y., and Nepal, M.P. 2018. Disease resistance mechanisms in plants. Genes. 9: 339-343.
Beckie, H.J. 2020. Herbicide Resistance in Plants (Multidisciplinary Digital Publishing Institute).
Berwal, M.K., and Ram, C. 2018. Superoxide Dismutase: A stable biochemical marker for abiotic stress tolerance in higher plants. In Abiotic and Biotic Stress in Plants (IntechOpen).
Bradford, M.M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72: 248-254.
Busi, R., Vila-Aiub, M.M., and Powles, S. 2011. Genetic control of a cytochrome P450 metabolism-based herbicide resistance mechanism in Lolium rigidum. Heredity. 106: 817-824.
Chen, C., Wang, C., Liu, Z., Cai, Z., Hua, Y., Mei, Y., Wei, L. and Liu, X. 2020. iTRAQ-based proteomic technique provides insights into salt stress responsive proteins in Apocyni Veneti Folium (Apocynum venetum L.). Environ. Exp. Bot. 180: 104247.
Cheng, C., Liu, Y., Fang, W., Tao, J., Yang, Z. and Yin, Y. 2020. iTRAQ-based proteomic and physiological analyses of mustard sprouts in response to heat stress. RSC Adv. 10: 6052-6062.
Chu, P., Yan, G.X., Yang, Q., Zhai, L.N., Zhang, C., Zhang, F.Q. and Guan, R.Z. 2015. iTRAQ-based quantitative proteomics analysis of Brassica napus leaves reveals pathways associated with chlorophyll deficiency. J. Proteomics. 113: 244-259.
Das, K., and Roychoudhury, A. 2014. Reactive oxygen species (ROS) and response of antioxidants as ROS-scavengers during environmental stress in plants. Front. Environ. Sci. 2: 53.
Délye, C. 2013. Unravelling the genetic bases of non-target-site-based resistance (NTSR) to herbicides: A major challenge for weed science in the forthcoming decade. Pest Manage. Sci. 69: 176-187.
Dimaano, N.G., and Iwakami, S. 2020. Cytochrome P450-mediated herbicide metabolism in plants: Current understanding and prospects. Pest Manag Sci. 77: 22-32.
Dimaano, N.G., Yamaguchi, T., Fukunishi, K., Tominaga, T., and Iwakami, S. 2020. Functional characterization of cytochrome P450 CYP81A subfamily to disclose the pattern of cross-resistance in Echinochloa phyllopogon. Plant Mol. Biol. 102: 403-416.
Dong, M., Gu, J., Zhang, L., Chen, P., Liu, T., Deng, J., Lu, H., Han, L. and Zhao, B. 2014. Comparative proteomics analysis of superior and inferior spikelets in hybrid rice during grain filling and response of inferior spikelets to drought stress using isobaric tags for relative and absolute quantification. J. Proteomics.109:382-399.
Eulgem, T., and Somssich, I.E. 2007. Networks of WRKY transcription factors in defense signaling. CCurr. Opin. Plant Biol. 10:366-371.
Fan, S., Meng, Y., Song, M., Pang, C., Wei, H., Liu, J., Zhan, X., Lan, J., Feng, C. and Zhang, S. 2014. Quantitative phosphoproteomics analysis of nitric oxide–responsive phosphoproteins in cotton leaf. PLoS One. 9, e94261.
Fang, J., Zhang, Y., Liu, T., Yan, B., Li, J. and Dong, L. 2019. Target-site and metabolic resistance mechanisms to penoxsulam in barnyardgrass (Echinochloa crus-galli (L.) P. Beauv). J. Agric. Food Chem. 67: 8085-8095.
Gaines, T.A., Duke, S.O., Morran, S., Rigon, C.A., Tranel, P.J., Küpper, A. and Dayan, F.E. 2020. Mechanisms of evolved herbicide resistance. J. Biol. Chem. REV120. 013572.
Ganeteg, U., Klimmek, F. and Jansson, S. 2004. Lhca5–an LHC-type protein associated with photosystem I. Plant Mol. Biol. 54: 641-651.
Gherekhloo, J., Oveisi, M., Zand, E. and De Prado, R. 2016. A review of herbicide resistance in Iran. Weed Sci. 64: 551-561.
Golldack, D., Lüking, I., and Yang, O. 2011. Plant tolerance to drought and salinity: Stress regulating transcription factors and their functional significance in the cellular transcriptional network. Plant Cell Rep. 30: 1383-1391.
Guo, F., Iwakami, S., Yamaguchi, T., Uchino, A., Sunohara, Y. and Matsumoto, H. 2019. Role of CYP81A cytochrome P450s in clomazone metabolism in Echinochloa phyllopogon. Plant Sci. 283: 321-328.
Gygi, S.P., Rist, B., Gerber, S.A., Turecek, F., Gelb, M.H. and Aebersold, R. 1999. Quantitative analysis of complex protein mixtures using isotope-coded affinity tags. Nat. Biotechnol. 17: 994-999.
Hamdan, M. and Righetti, P.G. 2002. Modern strategies for protein quantification in proteome analysis: Advantages and limitations. Mass Spectrom. Rev.21: 287-302.
Huffman, J., Hausman, N.E., Hager, A.G., Riechers, D.E. & Tranel, P. J. 2015. Genetics and inheritance of nontarget-site resistances to atrazine and mesotrione in a waterhemp (Amaranthus tuberculatus) population from Illinois. Weed Sci, 63(4), 799-809.
Heap, I. 2020. The international herbicide-resistant weed database. URL: http://www. weedscience.org (accessed 01 April 2020).
Iwakami, S., Kamidate, Y., Yamaguchi, T., Ishizaka, M., Endo, M., Suda, H., Nagai, K., Sunohara, Y., Toki, S. and Uchino, A. 2019. CYP 81A P450s are involved in concomitant cross-resistance to acetolactate synthase and acetyl-CoA carboxylase herbicides in Echinochloa phyllopogon. New Phytol. 221: 2112-2122.
Jäck, O., Menegat, A. and Gerhards, R. 2017. Winter wheat yield loss in response to Avena fatua competition and effect of reduced herbicide dose rates on seed production of this species. J. Plant Dis. Prot. 124: 371-382.
Joaquín-Ramos, A., Huerta-Ocampo, J.Á., Barrera-Pacheco, A., De León-Rodríguez, A., Baginsky, S. and de la Rosa, A.P.B. 2014. Comparative proteomic analysis of amaranth mesophyll and bundle sheath chloroplasts and their adaptation to salt stress. J. Plant Physiol. 171: 1423-1435.
Jomi, A. 2020. Identification of resistant populations to ACCase and ALS inhibitor herbicides in (Avena ludoviciana Durieu.) of eight provinces in Iran and preparing their distribution map. Tarbiat Modares University (TMU). Tehran, Iran.
Li, L.Q., Lyu, C.C., Li, J.H., Wan, C.Y., Liu, L., Xie, M.Q., Zuo, R.J., Ni, S., Liu, F. and Zeng, F.C. 2020. Quantitative proteomic analysis of alligator weed leaves reveals that cationic peroxidase 1 plays vital roles in the potassium deficiency stress response. Int. J. Mol. Sci. 21: 2537.
Liang, X. and Zhou, J.-M. 2018. Receptor-like cytoplasmic kinases: Central players in plant receptor kinase–mediated signaling. Annu. Rev. Plant Biol. 69: 267-299.
Ma, C., Zhou, J., Chen, G., Bian, Y., Lv, D., Li, X., Wang, Z. and Yan, Y. 2014. iTRAQ-based quantitative proteome and phosphoprotein characterization reveals the central metabolism changes involved in wheat grain development. BMC Genomics. 15: 1029.
Manadas, B., Mendes, V.M., English, J., and Dunn, M.J. 2010. Peptide fractionation in proteomics approaches. Expert Rev Proteomics. 7: 655-663.
Maroli, A.S., Gaines, T.A., Foley, M.E., Duke, S.O., Doğramacı, M., Anderson, J.V., Horvath, D.P., Chao, W.S. and Tharayil, N. 2018. Omics in weed science: A perspective from genomics, transcriptomics, and metabolomics approaches. Weed Sci. 66: 681-695.
Marshall, R., Hanley, S.J., Hull, R. and Moss, S.R. 2013. The presence of two different target‐site resistance mechanisms in individual plants of Alopecurus myosuroides Huds, identified using a quick molecular test for the characterisation of six ALS and seven ACCase SNPs. Pest Manage.Sci. 69: 727-737.
Méchin, V., Damerval, C. and Zivy, M. 2007. Total protein extraction with TCA-acetone. In Plant Proteomics (Springer), pp. 1-8.
Mittler, R. 2017. ROS are good. Trends Plant Sci. 22: 11-19.
Nandula, V.K., Riechers, D.E., Ferhatoglu, Y., Barrett, M., Duke, S.O., Dayan, F.E., Goldberg-Cavalleri, A., Tétard-Jones, C., Wortley, D.J. and Onkokesung, N. 2019. Herbicide metabolism: Crop selectivity, bioactivation, weed resistance, and regulation. Weed Sci. 67: 149-175.
O'Farrell, P.H. 1975. High resolution two-dimensional electrophoresis of proteins. J. Biol. Chem. 250: 4007-4021.
Pan, L., Zhang, J., Wang, J., Yu, Q., Bai, L. and Dong, L. 2017. iTRAQ-based quantitative proteomic analysis reveals proteomic changes in three fenoxaprop-P-ethyl-resistant Beckmannia syzigachne biotypes with differing ACCase mutations. J. Proteomics. 160: 47-54.
Pandian, B.A., Sathishraj, R., Djanaguiraman, M., Prasad, P. and Jugulam, M. 2020. Role of cytochrome P450 enzymes in plant stress response. Autoxid. 9: 454.
Patton, W.F. 2002. Detection technologies in proteome analysis. J. Chromatogr. B. 771, 3-31.
Patzoldt, W.L., Hager, A.G., McCormick, J.S. and Tranel, P.J. 2006. A codon deletion confers resistance to herbicides inhibiting protoporphyrinogen oxidase. Proc Natl Acad Sci. 103.33, 12329-12334.
Piasecki, C., Yang, Y., Benemann, D.P., Kremer, F.S., Galli, V., Millwood, R.J., Cechin, J., Agostinetto, D., Maia, L.C. and Vargas, L. 2019. Transcriptomic analysis identifies new non-target site glyphosate-resistance genes in Conyza bonariensis. Plants. 8: 157.
Powles, S.B. and Yu, Q. 2010. Evolution in action: Plants resistant to herbicides. Annu. Rev. Plant Biol. 61: 317-347.
Preston, C., Mallory-Smith, C.A., Powles, S. and Shaner, D. 2001. Biochemical mechanisms, inheritance, and molecular genetics of herbicide resistance in weeds. Herbicide Resistance and World Grains Boca Raton, FL: CRC, 23-60.
Qin, J., Gu, F., Liu, D., Yin, C., Zhao, S., Chen, H., Zhang, J., Yang, C., Zhan, X. and Zhang, M. 2013. Proteomic analysis of elite soybean Jidou17 and its parents using iTRAQ-based quantitative approaches. Proteome Sci. 11: 12.
Salas-Perez, R.A., Saski, C.A., Noorai, R.E., Srivastava, S.K., Lawton-Rauh, A.L., Nichols, R.L. and Roma-Burgos, N. 2018. RNA-Seq transcriptome analysis of Amaranthus palmeri with differential tolerance to glufosinate herbicide. PloS One. 13:4, e0195488.
Sharma, P., Jha, A.B., Dubey, R.S. and Pessarakli, M. 2012. Reactive oxygen species, oxidative damage, and antioxidative defense mechanism in plants under stressful conditions. J. Bot. 2012.
Shukla, A., Dupont, S. and Devine, M.D. 1997. Resistance to ACCase-inhibitor herbicides in wild oat: Evidence for target site-based resistance in two biotypes from Canada. Pestic. Biochem. Physiol. 57: 147-155.
Su, X., Fan, X., Shao, R., Guo, J., Wang, Y., Yang, J., Yang, Q. and Guo, L. 2019. Physiological and iTRAQ-based proteomic analyses reveal that melatonin alleviates oxidative damage in maize leaves exposed to drought stress Plant Physiol. Biochem. 142: 263-274.
Suttapitugsakul, S., Xiao, H., Smeekens, J., and Wu, R. 2017. Evaluation and optimization of reduction and alkylation methods to maximize peptide identification with MS-based proteomics. Mol. Biosyst. 13: 2574-2582.
Tranel, P., Wright, T. and Heap, I. 2015. Mutations in herbicide-resistant weeds to ALS inhibitors. Int Surv Herbic Resist weeds. www.weedscience.Org.
Varghese, N., Alyammahi, O., Nasreddine, S., Alhassani, A., and Gururani, M.A. 2019. Melatonin positively influences the photosynthetic machinery and antioxidant system of Avena sativa during salinity stress. Plants. 8, 610.
Yang, X., Zhang, Z., Gu, T., Dong, M., Peng, Q., Bai, L. and Li, Y. 2017. Quantitative proteomics reveals ecological fitness cost of multi-herbicide resistant barnyardgrass (Echinochloa crus-galli L.). J. Proteomics. 150: 160-169.
Yu, F., Han, X., Geng, C., Zhao, Y., Zhang, Z. and Qiu, F. 2015. Comparative proteomic analysis revealing the complex network associated with water logging stress in maize (Zea mays L.) seedling root cells. Proteomics.15: 135-147.
Zand, E., Bena Kashani, F., Soufizadeh, S., Ebrahimi, M., Minbashi, M., Dastaran, F., Poorbayge, M., Jamali, M., Maknali, A. and Younesabadi, M. 2009. Study on the resistance of problematic grass weed species to clodinafop propargyl in wheat in Iran. Environ. Sci. 6: 145-160.
Zand, E., Kashani, F.B., Baghestani, M.A., Maknali, A., Minbashi, M., Soufizadeh, S. and Deihimfard, R. 2007. Investigating the distribution of clodinafop-propargyl resistant wild oat (Avena ludoviciana) populations in South Western Iran. Environ. Sci. 4: 85-92.
Zhang, M., Liu, C., Yang, J., Yang, P., Zhang, L. and Dong, J. 2017. Analysis of the herbicidal mechanism of 4-hydroxy-3-methoxy cinnamic acid ethyl ester using iTRAQ and real-time PCR. J. Proteomics. 159: 47-53
[1] - Acetyl-CoA carboxylase (ACC)
[2] - Acetolactate synthase (ALS)
[3] -Targetsite resistance (TSR)
[4] - Non-target-site resistance (NTSR)
[5] - Compensation
[6] - Sequestration
[7] - Polygenic
[8] - Monogenic
[9] - Allele dosage
[10] - PCR–restriction fragment length polymorphism (PCR-RFLP)
[11] - Cleaved amplified polymorphic sequence
[12] - Derived Cleaved Amplified Polymorphic Sequences (dCAPS)
[13] - Polymerase chain reaction (PCR) allele specific assay (PASA)
[14] - Primer extension reaction (SNaPshot)
[15] - RNA-sequencing (RNA-seq)
[16] - Isobaric Tags for Relative and Absolute Quantitation
[17] - Isotope-coded affinity tags
[18] - Differential gel electrophoresis
[19] - Total Protein
[20] - Reduction
[21] - Alkylation
[22] - Digestion
[23] - iTRAQ Labeling
[24] - Iodoacetamide (IAA)
[25]- Overnight
[26] - Annotations
[27] - Venn diagram
[28] -Protein ID, unique protein identifying number in the UniProt database
[29] -Description, annotated biological functions based on Gene Ontology (GO) analysis
[30] - Ecological Fitness Cost
[31] - Cytochrome P450 monooxygenase
[32] - Conjugation
[33] - Glutathione S-transferases (GSTs)
[34] - Glucosyltransferases