آنالیز مقایسه‌‌ای پروتئوم در بیوتیپ‌های حساس و مقاوم یولاف ‌وحشی زمستانه (Avena ludoviciana Durieu) به علف‌کش با استفاده از تکنیک iTRAQ

نوع مقاله : مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 دانشجوی دکتری، گروه اصلاح نباتات و بیوتکنولوژی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه زابل و مربی مرکز تحقیقات و آموزش کشاورزی و منابع طبیعی استان خراسان شمالی، بخش تحقیقات گیاهپزشکی، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی، بجنورد،

2 گروه اصلاح نباتات و بیوتکنولوژی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه زابل ؛ دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان

3 استاد، گروه اصلاح نباتات و بیوتکنولوژی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه زابل،

4 دانشیار، گروه اصلاح نباتات و بیوتکنولوژی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی ساری،

5 استادیار بخش تحقیقات علف هرز، موسسه تحقیقات گیاه پزشکی کشور، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی.

چکیده

یولاف ‌وحشی زمستانه (Avena ludoviciana Durieu)، یکی از علف‌‌هایهرز مشکل‌‌ساز برای بسیاری از محصولات زراعی و به‌‌خصوص گندم می‌‌باشد، اما کاربرد گسترده و مداوم علف‌کش‌‌ها، منجر به بروز مقاومت این علف ‌‌‌هرز به علف‌کش‌‌ها در مناطق مختلف کشور شده است. این پژوهش با هدف آنالیز مقایسه‌‌ای پروتئوم بین بیوتیپ‌‌های حساس و مقاوم یولاف ‌وحشی به علف‎کش‌های بازدارنده ACCase و ALS با استفاده از طیف‌سنجی جرمی متوالی (MS/MS) و تکنیک iTRAQ انجام شد. نتایج این بررسی از نظر مقایسه پروتئین‌‌های افتراقی نشان داد که 138 پروتئین در بیوتیپ مقاوم و 93 پروتئین در بیوتیپ حساس دارای بیان افتراقی )DEPs( می‌باشند که براساس آنالیز هستی‌شناسی ژن (GO)، در سه دسته اصلی شامل کارکردهای مولکولی (MF)، فرایندهای بیولوژیکی (BP) و اجزای سلولی (CC) مورد مطالعه قرار گرفتند. همچنین آنالیز مسیرهای غنی‌سازی با استفاده از KEGG نشان داد که غنی‌ترین مسیرها شامل مسیرهای متابولیک، متابولیسم کربوهیدرات‌ها و متابولیت‌های ثانویه بودند. در بیوتیپ مقاوم و در بین پروتئین‌‌های مسئول پاسخ دفاعی، سوپراکسید دیسموتاز (Q0DRV6) و در بین پروتئین‌‌های مسئول سم‌‌زدایی، سیتوکروم  P450(Q6YSB4) تنظیم افزایشی داشتند. پروتئین‌های اصلی درگیر در فرآیند فتوسنتز شامل petA، psaA، زیرواحد بزرگ رابیسکو (rbcL)، کلروفیل a-b وسیتوکروم b6 (petB) در بیوتیپ مقاوم، تنظیم کاهشی داشتند، در‌حالی‌که در بیوتیپ حساس، پروتئین‌های psaB، psaA، psbD، psbB و petB دارای تنظیم افزایشی بودند. علاوه بر این، سایر پروتئین­ها مانند پروتئین‌‌ مرتبط با مقاومت به شوری (Q6K4S7) نیز در بیوتیپ مقاوم دارای تنظیم افزایشی بود که به نظر می‌‌رسد این پروتئین‌‌ها می‌توانند در بروز مقاومت به علف‎کش نقش داشته باشند.

کلیدواژه‌ها


عنوان مقاله [English]

Comparative analysis of proteome in herbicides susceptible and resistant winter wild oat (Avena ludoviciana Durieu) biotypes using iTRAQ technique

نویسندگان [English]

  • Hossein Adim 1
  • Leila Famideh 2
  • Barat Ali Fakheri 3
  • Hamid Najafi Zarrini 4
  • Hamidreza Sasanfar 5
1 Department of plant Breeding and Biotechnology, University of Zabol, Zabol, Iran; Plant Protection Research Department, North Khorasan Agricultural and Natural Resources Research and Education Center, AREEO, Bojnord, Iran.
2 Department of plant Breeding and Biotechnology, University of Zabol, Zabol, Iran; Gorgan University of Agricultural Sciences and Natural Resources, Gorgan, Iran
3 Department of plant Breeding and Biotechnology, University of Zabol, Zabol, Iran
4 Department of plant Breeding and Biotechnology, Sari Agricultural Sciences and Natural Resources University, Iran
5 Department of Weed Research, Iranian Research Institute of Plant Protection (IRIPP), Agricultural Research, Education and Extension Organization (AREEO), Tehran, Iran.
چکیده [English]

Abstract
Winter wild oat is one of the most problematic weeds in many crops, especially wheat; however, the widespread and continuous application of herbicides has led to its resistance to herbicides in different parts of the country. This study was conducted to compare the proteome between susceptible and resistant biotypes of wild oats to ACCase and ALS inhibitors using Tandem Mass Spectrometry (MS/MS) and the iTRAQ techniques. The results of this study in terms of comparing the differential proteins identified 138 Proteins with Differential Expression (DEPs) in resistant biotypes and 93 DEPs in susceptible biotypes. Also, based on the results of Gene Ontology analysis (GO), proteins with differential expression under herbicide treatments in susceptible and resistant biotypes were classified in three main categories including molecular functions (MF), biological processes (BP) and cellular components (CC). Analysis of differential protein enrichment pathways using KEGG showed that the richest pathways included metabolic pathways, carbohydrate metabolism, and secondary metabolites. Among the proteins responsible for the defense response, superoxide dismutase (Q0DRV6) and among the proteins responsible for herbicide detoxification, cytochrome P450 (Q6YSB4) had up-regulation in resistant biotype. The major proteins involved in photosynthesis including petA, psaA, large RuBisCo subunit (rbcL), chlorophyll a and b and cytochrome b6 (petB) in the resistant biotype had down-regulated, while in the susceptible biotype, psaB, psaA, psbD, psbB and petB proteins had up-regulated. In addition, a salinity-related protein, such as Q6K4S7 protein, was up-regulated in resistant biotypes, and it appears that these proteins may play a role in herbicide resistance.

کلیدواژه‌ها [English]

  • Gene Ontology
  • NTSR
  • Proteomics

مقدمه

علف‌کش‌ها از اواخر دهه ۱۹۴۰‌ برای کنترل علف‌های ‌هرز در مقیاس جهانی به کار رفته‌اند و همچنان نیز یکی از اجزای اصلی مدیریت علف‎های ‎هرز در بوم نظام‌های زراعی محسوب می‌شوند ( Zand et al., 2009a; Gherekhloo et al., 2016). با این وجود، مقاومت به علف‌کش‌ها در علف‌های ‌هرز که در اثر فشار انتخابی شدید توسط کاربرد مداوم علف‌کش‌ها اعمال می‌شود، در حال تبدیل شدن به یک مشکل جهانی می‌باشد (Gaines et al., 2020).

یولاف ‌وحشی زمستانه (A. ludoviciana Durieu) یکی از علف‌های ‌هرز باریک‌برگ با قدرت رقابتی بالا در محصولات زراعی به‌ویژه گندم محسوب می‌شود و تلفات عملکرد ناشی از رقابت آن در گندم تا 70 درصد گزارش شده است (Jäck et al., 2017). کاربرد گسترده علف‌کش‌ها از جمله علف‌کش‌های بازدارنده‌ استیل­کوآنزیم­آ کربوکسیلاز[1] )ACCase( و استولاکتات سینتاز[2] )ALS(، منجر به ظهور و توسعه بیوتیپ‌های مقاوم در یولاف ‌وحشی شده است، به‌ طوری‌که به‌ عنوان یکی از 15 علف ‎هرز مهم مقاوم به علف‌کش در سراسر دنیا مطرح می‌باشد (Heap, 2020). در ایران نیز زند و همکاران (Zand et al., 2006; Zand et al., 2007; Zand et al., 2009b) مقاومت علف‌های ‌هرز باریک­برگ مانند یولاف ‌وحشی (A. ludoviciana Dur. )، خونی واش (Phalaris minor Retz. , P. brachystachys Link. , P. paradoxa L.) و چچم (Lolium rigidum Gaud. ) به علف‌کش‌های بازدارنده ACCase در مزارع گندم را گزارش کردند. مقاومت از طریق سازوکارهای مختلفی ایجاد می‌شودکه به دو دسته اصلی، تحت عنوان مقاومت مبتنی بر جایگاه هدف[3](TSR) و مقاومت مبتنی بر جایگاه غیر هدف[4]  (NTSR) تقسیم شود ( Fang et al., 2019; Beckie, 2020). مقاومت مبتنی بر جایگاه هدف (TSR)، عموما هنگامی رخ می‌دهد که تغییر یک اسید آمینه، به‌واسطه جهش ژنتیکی در ژن کدکننده آنزیم در جایگاه هدف، منجر به کاهش تمایل اتصال علف‌کش به آن می‌شود (Fang et al., 2019). موارد متعددی از این نوع مقاومت که به‌وسیله جهش نقطه‌ای ایجاد می‌شود مطالعه شده است. برای مثال، جهش‌های نقطه‌ای در ژن استولاکتات سینتاز (ALS) منجر به ایجاد مقاومت در گونه‌های زیادی از‌ علف‌های ‌هرز شده است
(Tranel et al., 2015). همچنین وقوع جهش نقطه‌ای Cys2088Arg در چچم (Lolium multiflorum Lam)، مقاومت به همه خانواده‌های علف‌کشی ACCase را ایجاد می‌نماید. نوع دیگری از مقاومت مبتنی بر جایگاه هدف، از طریق افزایش بیان محل هدف و تولید مازاد در پروتئین متصل به علف‌کش به‌دست می‌آید (Preston et al., 2001). برای مثال در تاج خروس (Amaranthus palmeri) مقاوم، تعداد نسخه‌های ژن EPSPS بین پنج تا 160 برابر نوع حساس آن می‌باشد (Gaines et al., 2020).

مقاومت مبتنی بر جایگاه غیر هدف (NTSR)، عموماً یک صفت پیچیده است که توسط انواعی از سازوکارها همچون افزایش سرعت متابولیسم علف‌کش، کاهش جذب یا انتقال، جبران[5]، حبس[6] و یا تغییر در شبکه دفاعی عمومی در مقابل تنش به‌دست می‌آید
(Powles & Yu, 2010). تاکنون چهار خانواده ژنی شامل سیتوکروم P450s، گلوتاتیون-اس-ترانسفراز (GSTs)، انتقال دهنده ABC و گلیکوزیل ترانسفراز نشان داده‌اند که نقش اصلی را در پاسخ به علف‌کش‌ها و مقاومت NTSR دارند( Nandula et al., 2019; Dimaano & Iwakami, 2020).

مقاومت NTSR به‌خصوص اگر شامل سم­زدایی علف‌کش از طریق آنزیم­ها باشد، توسط تعداد زیادی از ژن­ها کنترل می‌شود (پلی­ژنیک)[7] و ممکن است مقاومت به علف‌کش­هایی با نحوه عمل کاملا متفاوت را ایجاد نماید (Preston, 2003).{Preston, 2003 #118}{Preston, 2003 #118} {Délye, 2013 #44}اگرچه مقاومت NTSR  با توارث تک ژنی (مونوژنیک)[8] نیز در تعدادی از علف­های ‌هرز مقاوم همانند تاج خروس (Amaranthus tuberculatus) گزارش شده است {Huffman, 2015 #120}(Huffman et al., 2015)، با این وجود، اغلب سازوکارهای ژنتیکی مربوط به این نوع از مقاومت هنوز ناشناخته است و استفاده از تکنولوژی امیکس برای مطالعه آن‌ها بسیار امیدبخش است
(Maroli et al., 2018). پلتفورم‌های مختلف امیکس همچون ژنومیکس، ترانسکریپتومیکس، پروتئومیکس و متابولومیکس، قابلیت زیادی در دانستن سازوکارهای مقاومت به علف‌کش‌ها دارند. این موضوع به‌خصوص در بررسی مقاومت چندگانه در گیاهان پلی‌پلوئید مانند یولاف که دارای ژنوم هگزاپلوئید است و جهش‌ها (به‌عنوان مثال در ژن ACCase) به‌طور مستقل از هم تفکیک شده‌اند و هر آلل، سطح مشخصی از مقاومت را اعطا می‌کند[9]، اهمیت بیشتری دارد
(Gaines et al., 2020).

در طول دو دهه گذشته، تلاش‌های زیادی برای شناخت مبانی مولکولی مقاومت به علف‎کش‌ها در علف‎های‎‌هرز با استفاده از تکنولوژی‌هایی همانند PCR-RFLP[10]، CAPS[11]، dCAPS[12]،PASA [13] و واکنش بسط پرایمر (SNaPshot)[14] انجام شده است (Délye, 2013; Marshall et al., 2013). اما شناسایی ژن‌های اعطا کننده NTSR و کارکرد آن‌ها در ایجاد مقاومت، به دلیل مکانیسم‌های متنوع درگیر در آن، زمان‌بر و مشکل می‌باشد؛ بنابراین استفاده از شیوه‌های آزمایشگاهی با توان عملیاتی بالا مانند فن‌آوری توالی‌یابی کامل ترانسکریپتوم[15] و یا آنالیز پروتئوم می‌تواند به بررسی این نوع از مقاومت کمک نماید ( Salas-Perez et al., 2018; Piasecki et al., 2019; Li et al., 2020).

برخلاف پروفایل ترانسکریپتوم که دارای محدودیت‌هایی همچون نداشتن همبستگی بین سطح mRNA با پروتئین‌های مرتبط با خود که عمدتا به دلیل تنظیم‌های پس از نسخه برداری می‌باشد، آنالیز پروتئوم راهبرد پایداری است که تغییرات پویا در فراوانی پروتئین‌ها و به‌خصوص پروتئین‌های با بیان پایین را نشان می‌دهد (Maroli et al., 2018). پروتئومیکس مقایسه‌ای توسط تکنیک‌های مختلف زیادی انجام می شود؛ یکی از این تکنیک‌ها که به‌خصوص در بررسی انواع تنش‌های محیطی بر روی گیاهان بسیار مورد توجه واقع شده است، iTRAQ[16] می‌باشد
(Su et al., 2019; Chen et al., 2020; Cheng et al., 2020; Li et al., 2020).

این روش در مقایسه با شیوه‌ها‌ی مبتنی بر ژل همچون 2DE (O'Farrell, 1975)،ICAT[17] (Gygi et al., 1999) و DIGE[18] (Hamdan & Righetti, 2002; Patton, 2002)، تکرار پذیری بالاتر، حساسیت بیشتر و کاربرد وسیعی در تحقیقات پروتئومیکس دارد. تاکنون از این شیوه برای ارزیابی رشد و توسعه محصول و سازوکارهای مولکولی مرتبط با پاسخ‌های هورمونی و تنش‌ها در محصولات مختلفی همچون گندم (Triticum aestivum) (Ma et al., 2014)، برنج (Oryza sativa) (Dong et al., 2014)، ذرت (Zea mays) (Yu et al., 2015)، سویا (Glycine max) (Qin et al., 2013)، کلزا (Brassica napus) (Chu et al., 2015) و پنبه (Gossypium hirsutum) (Fan et al., 2014) استفاده شده است. در سال‌های اخیر نیز تکنیک iTRAQ برای بررسی سازوکارهای مولکولی مرتبط با مقاومت علف‌های‌ هرز به علف‌کش‌ها به‌کار رفته است (Pan et al., 2017; Yang et al., 2017; Zhang et al., 2017).

 با توجه به این‌که گسترش بیوتیپ‌های مقاوم می‌تواند با سرعت زیادی رخ دهد، بنابراین هزینه اعمال شده ناشی از خسارت آن بسیار بالا برآورد می‌شود. بر این اساس، تشخیص دقیق و جامع جنبه‎های مختلف مکانیسم‎‌های ایجاد کننده مقاومت به‌منظور پایش و مدیریت این پدیده بسیار ضروری است. در این خصوص، یکی از کاربردهای شاخه‌های مختلف امیکس در کشاورزی، بررسی جنبه‌های مولکولی و بیوشیمیایی تکامل مقاومت به علف‌کش‌ها در علف‌های هرز و تعیین ژن‌های درگیر در آن به منظور ایجاد شیوه‌های مدیریتی مناسب برای غلبه بر آن می‌باشد. با توجه به این‌که دانسته‌های ما در مورد سازوکارهای مقاومت چندگانه مبتنی بر جایگاه غیر هدف بسیار اندک است، این بررسی برای اولین بار در یولاف‌ وحشی زمستانه و با هدف شناسایی پروتئین‌های مسئول ایجاد مقاومت متابولیکی با استفاده از تکنیک iTRAQ انجام گرفت.

مواد و روش ها

کاشت گیاه و اعمال تیمارهای علف‌کش

بررسی‌های گلخانه‌ای این آزمایش در گلخانه تحقیقاتی بخش تحقیقات علف­های ‌هرز در موسسه تحقیقات گیاهپزشکی کشور در سال 1397 انجام شد. در این بررسی، از بذرهای مربوط به دو بیوتیپ یولاف ‌وحشی زمستانه، یک بیوتیپ با سابقه مقاومت چندگانه به علف‌کش‌های بازدارنده ACCase و ALS (R) که مقاومت آن در بررسی­های قبلی به اثبات رسیده بود (Jomi, 2020) و یک بیوتیپ حساس(S)  که از حاشیه مزارع جمع آوری شده بود، استفاده شد. به این منظور، ابتدا بذرهای یولاف در محلول هیپوکریت سدیم پنج درصد استریل شدند و پس از رفع خواب (پوست‌کنی و سرمادهی مرطوب در دمای چهار درجه سانتی‌گراد به مدت یک هفته)، شش بذر در گلدان‌های نیم لیتری کشت شدند و در گلخانه با دوره نوری 16 ساعت روشنایی و هشت ساعت تاریکی در دمای 15 درجه سانتی­گراد نگهداری شدند (Shukla et al., 1997). پس از حدود سه هفته، گیاهچه‌ها در مرحله دو تا سه برگی، با مقادیر توصیه شده علف‌کش‌های کلودینافوپ‌پروپارژیل (بازدارنده ACCase) و یدوسولفورون متیل سدیم + مزوسولفورون متیل (بازدارنده ALS)، به‌ترتیب به‌میزان یک و 5/1 لیتر در هکتار تیمار شدند (سمپاشی هر علف‌کش به‌صورت جداگانه و با رعایت حداقل فاصله زمانی ممکن انجام شد). همچنین برای هر بیوتیپ، گلدان‌های‎ شاهد بدون سمپاشی نیز در نظر گرفته شد. به‌طور‌کلی دو بیوتیپ حساس و مقاوم یولاف هر کدام تحت دو شرایط تیمار سم پاشی و بدون سم پاشی با دو تکرار بیولوژیک مورد بررسی قرار گرفتند. تقریبا 24 ساعت پس از سمپاشی، نمونه‌های برگ از گیاهچه‌های تیمار شده و شاهد (تیمار نشده) برداشت شدند و پس از قرار دادن در نیتروژن مایع در فریزر منفی 80 درجه سانتی‌گراد قرار گرفتند (Yang et al., 2017) و تا زمان انجام مراحل بعدی آزمایش در همین دما نگهداری شدند.

استخراج پروتئین

پس از اعمال تیمارهای علف‌کش و نمونه‌برداری، پروتئین تام[19] از گیاهچه‌های تیمار شده و نشده شامل برگ و ساقه در بیوتیپ‌های حساس و مقاوم یولاف استخراج شد. برای استخراج پروتئین برگ از روش TCA/acetone (Méchin et al., 2007) و همچنین برای تعیین غلظت پروتئین از روش برادفورد استفاده شد (Bradford, 1976).

احیا[20]، آلکیلاسیون[21]، هضم[22] و برچسب­گذاری [23]  iTRAQ

پروتکل iTRAQ به‌طور‌کلی شامل مراحل احیا، آلکیلاسیون و هضم نمونه های پروتئینی قبل از برچسب­دار کردن آن‌ها می باشد. احیا و آلکیلاسیون، باعث مسدود کردن هر گونه واکنش بین معرف­های استفاده شده با ریشه های سیستئین می­شود. احیای نمونه­ها به‌وسیله اضافه کردنDithiothreitol  (DTT) و پس از آن آلکیلاسیون سیستئین به‌وسیله اضافه کردن یدواستامید[24] به‌منظور تغییر کووالانتی گروه­های سیستئین و جلوگیری از تشکیل اتصالات جدید انجام شد (Suttapitugsakul et al., 2017). در نهایت، هضم آنزیمی شبانه[25] از طریق اضافه کردن تریپسین با نسبت (1:50) انجام شد. پس از آماده­ سازی اولیه نمونه­ها، برچسب‌زنی با استفاده از کیت iTRAQ 8-plex kits (AB Sciex, USA) و بر اساس راهنمای شرکت سازنده آن انجام شد. به این منظور، تقریبا 100 میکروگرم پپتید از هر نمونه هضم شده با استفاده از معرف هشت‌تایی iTRAQ به‌صورت زیر برچسب گذاری شد:

نمونه‌های تیمار نشده حساس (SC-1, SC-2) با برچسب‌های 113 و 114، نمونه‌های حساس تیمار شده با علف‌کش (ST-1, ST-2) با برچسب‌های 115 و 116، نمونه‌های مقاوم تیمار نشده (RC-1, RC-2) با برچسب‌های 117 و 118 و نمونه‌های مقاوم تیمار شده (RT-1, RT-2) با برچسب‌های 119 و 121 شماره­گذاری شدند. به‌طور‌کلی در این بررسی در دو بیوتیپ حساس و مقاوم یولاف، هر کدام با سم پاشی و بدون سم پاشی، دو تکرار بیولوژیک در نظر گرفته شد که مجموعا شامل هشت نمونه بود و توسط کیت هشت تایی iTRAQ 8-plex برچسب­گذاری شدند. لازم به توضیح است که معرف هشت‌تایی iTRAQ شامل هشت معرف هم بار(113, 114, 115, 116, 117, 119, 120, 121) به‌صورت دالتون می‌باشند.

 کروماتوگرافی تبادل کاتیونی (SCX)

پس از برچسب زدن، هر هشت نمونه با مقادیر مساوی مخلوط شدند و پس از آن جداسازی با استفاده از کروماتوگرافی تبادل کاتیونی (SCX) انجام شد(Manadas et al., 2010). به این منظور، از ستون تبادل کاتیونی LC-20AB HPLC (Shimadzu Corporation, Kyoto, Japan) و بافرهایA (25 mM NaH2PO4 in 25% ACN, pH 3. 0) و B (25 mM NaH2PO4, 1 M KCl in 25% ACN, pH 3. 0) استفاده شد.

آنالیز طیف‌سنجی جرمی  (LC-MS/MS)

به‌منظور طیف‌سنجی جرمی، هشت نمونه مورد نظر پس از برچسب­دار نمودن با یکدیگر مخلوط شد و در یک میکرو تیوپ دو میلی لیتری به کشور کانادا ارسال شدند. به منظور طیف‌سنجی جرمی متوالی MS/MS از طیف سنج TripleTOF 6600 (ABSciex, Foster City, CA, USA) کوپل شده با Eksigent μUHPLC (Eksigent, Redwood City, CA, USA)  مجهز به
نرم افزار Analyst® TF 1.8 استفاده شد. ولتاژ منبع 5/5 کیلو ولت در 325 درجه سانتی­گراد تنظیم شد و سپس پنج میکرولیتر از محلول پپتید در ستون C18 به‌عنوان ستون تله به‌منظور نمک‌زدایی و تغلیظ بارگذاری شد. ستون C18 دارای قطر درونی 3/0 میکرومتر، اندازه ذرات 6/2 میکرومتر و طول 150 میلی متر بود.

شناسایی و کمی‌سازی پروتئین‌ها

برای شناسایی و کمی‌سازی پپتید‌ها از نرم افزار پروتئین پایلوت ProteinPilot 5.0 (Sciex, US) و الگوریتم پاراگون استفاده شد. جستجوی پروتئین‌ها در پایگاه برنج UniProt-Rice_UP000059680 (48,903 entries, 24 August 2020) انجام شد. پس از شناسایی پروتئین­ها برای دسته بندی و شرح­نگاری[26] آن‌ها از پایگاه‌های اطلاعاتی زیر استفاده شد:

http://pfam. xfam. org http://www.genome.jp/kegg/ http://bioinfo.cau.edu.cn/agriGO

http://www.geneontology.org

 

نتایج و بحث

بر اساس نتایج، پروتئین‌های موجود در بیوتیپ‌های مقاوم و حساس یولاف ‌وحشی به علف‌کش‌های مورد آزمایش شناسایی شد که در ادامه فهرست پروتئین‌های شناسایی شده در بیوتیپ یولاف ‌وحشی مقاوم به علف‌کش در جدول 1 و فهرست پروتئین‌های شناسایی شده در بیوتیپ یولاف وحشی حساس به علف‌کش در جدول 2 آورده شده است.

مقایسه پروتئین‌های افتراقی با استفاده از نمودار ون[27]

مقایسه پروتئین‌های افتراقی نشان داد که در بیوتیپ مقاوم، 138 پروتئین با بیان افتراقی DEPs وجود دارد که در آن 68 پروتئین، تنظیم افزایشی و 70 پروتئین، تنظیم کاهشی نشان دادند. همچنین به‌طور‌کلی در بیوتیپ حساس، 93 پروتئین DEPs شناسایی شد که 47 پروتئین، تنظیم افزایشی و 46 پروتئین، تنظیم کاهشی داشتند (شکل 1).

آنالیز هستی‌شناسی GO و KEGG

آنالیز هستی‌شناسی (GO) پروتئین‌های دارای بیان افتراقی تحت تیمارهای علف‌کش، در بیوتیپ حساس و مقاوم در سه دسته اصلی شامل کارکردهای مولکولی (MF)، فرایندهای بیولوژیکی (BP) و اجزای سلولی (CC)  انجام شد (شکل 2). نتایج آنالیز هستی‌شناسی نشان داد که در دسته فرآیندهای بیولوژیکی، بیشترین واژه‌های GO غنی‌شده مربوط به فرآیند‌های سلول (GO:0009987)، متابولیک سلولی

 (0044237:GO) و متابولیک (GO:0008152) بودند. در دسته مربوط به کارکردهای مولکولی، بیشترین واژه‌های GO غنی شده شامل فعالیت‌های کاتابولیک (GO:0003824) و اکسید و احیا (GO:0016491)، اتصالات یونی (GO:0043167) و اتصالات (GO:0005488) و در دسته اجزای سلولی شامل سلول (GO:0005623) و سیتوپلاسم (GO:0005737) بودند. همچنین آنالیز مسیرهای غنی‌سازی پروتئین‌های افتراقی با استفاده از KEGG نشان داد که غنی‌ترین مسیرها شامل مسیرهای متابولیک، متابولیسم کربوهیدرات‌ها و متابولیت‌های ثانویه بودند (شکل 3).

پروتئین‌های مرتبط با فتوسنتز

براساس نتایج حاصل از این پژوهش، پروتئینP0C512  مربوط به زیرواحد بزرگ آنزیم رابیسکو در بیوتیپ مقاوم، تنظیم کاهشی داشت (جدول 1) که حاکی از کاهش تثبیت CO2 تحت شرایط تنش علف‌کش است. تنش اکسیداتیو القا شده ناشی از انواع تنش‌های غیرزیستی همچون علف‌کش‌ها، از طریق تولید انواع اکسیژن فعال و اختلال در نقل و انتقال الکترون، باعث آسیب و تخریب سلول‌ها و اختلال در فعالیت‌های

 

جدول 1- فهرست پروتئین‌های شناسایی شده در بیوتیپ مقاوم یولاف‌ وحشی زمستانه در پاسخ به علف‌کش‌های مورد آزمایش.

Table 1. Proteins identified in the resistant winter wild oat biotype in response to the studied herbicides.

Protein ID[28]

Description[29]

logFC

Status

P. Value

A0A0N7KEW6

 

4.12

UP

0. 001288

Q6ZJI2

protein DETOXIFICATION 33 (LOC4346253)

3.03

UP

0. 015898

Q9XHY6

 

2. 96

UP

0. 038145

Q7XR46

probable polyamine oxidase 2 (LOC4337359)

2. 85

UP

0. 155507

A0A0P0XPK5

 

2. 70

UP

0. 193855

Q7XGX7

 

2. 36

UP

0. 035

Q6YU35

uncharacterized LOC4342911 (LOC4342911)

2. 21

UP

0. 118967

Q67UK0

 

2. 06

UP

0. 075196

Q5N747

 

1. 77

UP

0. 000563

A0A0P0XPM4

 

1. 54

UP

0. 010764

Q94IZ7

RING-H2 finger protein ATL46 (LOC4325572)

1. 46

UP

0. 051493

C7J5G2

 

1. 42

UP

0. 059112

B9FJU1

 

1. 37

UP

0. 019878

Q64M88

protein PAT1 homolog 1 (LOC4329480)

1. 34

UP

0. 094211

Q0JL46

neutral ceramidase (LOC4326680)

1. 31

UP

0. 007751

A0A0P0VK87

 

1. 21

UP

0. 049347

Q6AUN4

uncharacterized LOC4339652 (LOC4339652)

1. 19

UP

0. 075245

Q9SXP2

formate dehydrogenase 1, mitochondrial (LOC4341069)

1. 13

UP

0. 262797

B9FBM2

uncharacterized LOC9266492 (LOC9266492)

1. 09

UP

0. 010386

Q10Q21

probable mitochondrial-processing peptidase subunit beta (LOC4332040)

1. 09

UP

0. 206695

Q67VA4

protease Do-like 9 (LOC4340589)

1. 09

UP

0. 011508

Q6EPY3

uncharacterized protein At2g27730, mitochondrial (LOC4329559)

1. 04

UP

0. 01155

Q657T1

 

1. 04

UP

0. 080449

Q6K4Q4

 

1. 04

UP

0. 009967

A0A0P0XJZ6

 

1. 01

UP

0. 006625

Q6Z130

putative deoxyribonuclease TATDN1 (LOC4342437)

1. 01

UP

0. 374367

A0A0P0VBT0

 

1. 00

UP

0. 070814

A0A0N7KQS6

transcription factor TEOSINTE BRANCHED 1(LOC4347031)

0. 99

UP

0. 160262

Q6ZDM1

putative lipase YOR059C (LOC4344647)

0. 97

UP

0. 128065

Q53KJ5

cyanidin 3-O-rutinoside 5-O-glucosyltransferase-like (LOC107276133)

0. 96

UP

0. 236316

A0A0P0V526

 

0. 95

UP

0. 060114

Q84Q84

RNA polymerase sigma factor sigB (LOC4332388)

0. 94

UP

0. 00949

A0A0P0VAM2

 

0. 94

UP

0. 044593

Q6YSB4

cytochrome P450 76M5-like (LOC4345786)

0. 92

UP

0. 388817

Q6H8H3

50S ribosomal protein L19-2, chloroplastic (LOC9272428)

0. 92

UP

0. 023598

Q84P96

3-ketoacyl-CoA thiolase 2, peroxisomal (LOC4331150)

0. 92

UP

0. 00784

A0A0N7KIQ8

 

0. 91

UP

0. 154466

Q0J9W0

 

0. 88

UP

0. 028035

Q850Z0

uncharacterized LOC4334664 (LOC4334664)

0. 85

UP

0. 026467

Q9S7D3

succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit 1, mitochondrial (LOC4344541)

0. 84

UP

0. 101833

A0A0P0VD50

 

0. 84

UP

0. 099952

Q75LD5

probable ion channel CASTOR (LOC4334751)

0. 81

UP

0. 011626

Q5SN38

putative uncharacterized protein DDB_G0277255 (LOC4327865)

0. 80

UP

0. 067657

Q7XV14

glutamate decarboxylase (LOC4335973)

0. 79

UP

0. 013299

Q0DRV6

superoxide dismutase [Cu-Zn] 1(LOC4332846)

0. 78

UP

0. 183297

Q69NN6

mechanosensitive ion channel protein 10 (LOC4340431)

0. 77

UP

0. 089015

Q5JLV2

uncharacterized LOC4324965 (LOC4324965)

0. 76

UP

0. 036035

Q7XDQ8

short-chain type dehydrogenase/reductase (LOC4348791)

0. 76

UP

0. 003872

B7F9F7

probable LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase At2g24230 (LOC4341238)

0. 75

UP

0. 0353

Q10EK0

BTB/POZ domain-containing protein At5g66560 (LOC4334235)

0. 75

UP

0. 097217

A0A0P0VBA3

uncharacterized LOC9268172 (LOC9268172)

0. 73

UP

0. 198063

Q6ZHP6

outer envelope membrane protein 7 (LOC4330521)

0. 71

UP

0. 148703

Q8RZQ6

scarecrow-like protein 1 (LOC4324850)

0. 70

UP

0. 017096

Q5N861

sister chromatid cohesion 1 protein 4 (LOC4325108)

0. 70

UP

0. 036439

A0A0P0Y5T7

 

0. 70

UP

0. 03406

Q6K4S7

salt stress root protein RS1-like (LOC4329036)

0. 70

UP

0. 03291

Q8RZU9

small ubiquitin-related modifier 1-like (LOC4324359)

0. 69

UP

0. 004759

Q7Y140

calreticulin-like (LOC4334675)

0. 68

UP

0. 011478

Q69TN4

two pore potassium channel c (LOC4346662)

0. 68

UP

0. 052237

Q0D3X3

 

0. 66

UP

0. 00941

Q69UZ3

lon protease homolog, mitochondrial (LOC9270304)

0. 65

UP

0. 02931

Q7GD79

GTP-binding nuclear protein Ran-2 (LOC4339683)

0. 65

UP

0. 036589

O22386

50S ribosomal protein L12, chloroplastic (LOC9271252)

0. 64

UP

0. 061665

Q5NAI9

WD-40 repeat-containing protein MSI4 (LOC4327826)

0. 62

UP

0. 130295

A0A0P0XW06

 

0. 62

UP

0. 572577

Q0DJE6

 

0. 62

UP

0. 283617

A0A0P0W2T4

 

0. 61

UP

0. 42675

Q69K00

triosephosphate isomerase, chloroplastic (LOC4347691)

-0. 60

Down

0. 006276

P0C389

apocytochrome f precursor (petA)

-0. 60

Down

0. 028951

Q8S7M7

plant intracellular Ras-group-related LRR protein 5 (LOC4349464)

-0. 61

Down

0. 021877

Q6YU90

glycerate dehydrogenase (LOC4327981)

-0. 62

Down

0. 018511

A0A0P0X037

 

-0. 62

Down

0. 230378

A0A0P0XHK0

 

-0. 62

Down

0. 028427

Q10CE4

peroxisomal (S)-2-hydroxy-acid oxidase GLO1 (LOC4334349)

-0. 63

Down

0. 066634

Q69IM3

ATPase family AAA domain-containing protein At1g05910 (LOC4347572)

-0. 63

Down

0. 177076

Q6K471

ferredoxin-thioredoxin reductase catalytic chain, chloroplastic (LOC4346508)

-0. 63

Down

0. 019311

Q0D8X7

uncharacterized LOC4342281 (LOC4342281)

-0. 64

Down

0. 173167

Q6YWJ7

chlorophyll a-b binding protein P4, chloroplastic (LOC4345663)

-0. 64

Down

0. 080515

Q67UJ6

type I inositol polyphosphate 5-phosphatase 10 (LOC4340527)

-0. 65

Down

0. 014986

A0A0P0W0Y8

 

-0. 65

Down

0. 539758

P0C355

PSI P700 apoprotein A1 (psaA)

-0. 66

Down

0. 226354

P0C512

RuBisCO large subunit (rbcL)

-0. 66

Down

0. 043251

P0C5D6

serine/threonine-protein kinase SAPK3 (LOC4349411)

-0. 67

Down

0. 048797

Q0JHF8

fructose-1,6-bisphosphatase, cytosolic (LOC4325071)

-0. 67

Down

0. 031278

A0A0P0V9Q3

cation/H(+) antiporter 15 (LOC4327491)

-0. 68

Down

0. 025341

 

Q6K680

probable steroid-binding protein 3 (LOC4330990)

-0. 68

Down

0. 260422

Q6YXC6

cingulin-like protein 1 (LOC4329734)

-0. 69

Down

0. 044756

Q7X8R5

thioredoxin M2, chloroplastic (LOC4336484)

-0. 69

Down

0. 073453

Q7XZX4

40S ribosomal protein S29 (LOC4350976)

-0. 69

Down

0. 029327

A0A0P0Y632

 

-0. 70

Down

0. 693962

Q9AUK4

magnesium transporter MRS2-A, chloroplastic (LOC4333741)

-0. 70

Down

0. 027556

P48494

triosephosphate isomerase, cytosolic (LOC4325211)

-0. 70

Down

0. 017841

A0A0P0W473

 

-0. 70

Down

0. 428128

Q6ZJJ1

probable L-ascorbate peroxidase 4 (LOC4346247)

-0. 70

Down

0. 065065

A0A0P0WUJ3

protein ALTERED XYLOGLUCAN 4-like (LOC107278309)

-0. 71

Down

0. 041286

A0A0P0V0K3

 

-0. 72

Down

0. 06432

TRYP_PIG

 

-0. 72

Down

0. 170267

P14717

phenylalanine ammonia-lyase (LOC4330034)

-0. 73

Down

0. 015036

Q337X1

TATA-binding protein 2-like (LOC4348699)

-0. 73

Down

0. 00892

Q8W0G9

pentatricopeptide repeat-containing protein At3g09060 (LOC4324816)

-0. 74

Down

0. 024681

Q69JE7

 

-0. 74

Down

0. 038523

Q0IZB0

 

-0. 75

Down

0. 085161

Q7XN85

ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase, chloroplastic (LOC4337267)

-0. 76

Down

0. 013156

P12123

cytochrome b6(petB)

-0. 77

Down

0. 071917

Q8HCR5

hypothetical protein (orf25)

-0. 77

Down

0. 312615

Q5VS74

dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component 3 of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial (LOC4339859)

-0. 79

Down

0. 574291

Q0IUH4

 

-0. 79

Down

0. 016472

Q7XWU3

probable cinnamyl alcohol dehydrogenase 6 (LOC4335223)

-0. 79

Down

0. 010236

A0A0N7KKT2

 

-0. 80

Down

0. 028858

A0A0P0XFI7

 

-0. 81

Down

0. 074366

Q6K8R8

 

-0. 81

Down

0. 076727

A0A0P0VHU3

 

-0. 81

Down

0. 031692

P42211

aspartic proteinase-like (LOC4337744)

-0. 81

Down

0. 131102

Q0IM44

uncharacterized LOC4352714 (LOC4352714)

-0. 86

Down

0. 074121

Q7X6B1

mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase MNS1 (LOC4336917)

-0. 88

Down

0. 034596

A0A0N7KU56

 

-0. 90

Down

0. 051463

A0A0P0VBL9

 

-0. 91

Down

0. 020294

Q69M23

peroxisome biogenesis protein 3-1 (LOC4346691)

-0. 91

Down

0. 012735

Q0J4T9

 

-0. 92

Down

0. 007738

A0A0N7KD33

 

-0. 93

Down

0. 049511

Q7XXS4

thiamine thiazole synthase 2, chloroplastic (LOC4343443)

-0. 93

Down

0. 002733

Q84MV1

Pectinesterase (LOC4333049)

-0. 96

Down

0. 021534

Q656A8

U-box domain-containing protein 20-like (LOC107275483)

-0. 97

Down

0. 192866

Q60E66

UDP-sulfoquinovose synthase, chloroplastic (LOC4338660)

-0. 98

Down

0. 271145

Q9SDG5

isocitrate dehydrogenase [NAD] catalytic subunit 5, mitochondrial (LOC4324442)

-1. 07

Down

0. 248788

A0A0P0VUD4

 

-1. 09

Down

0. 170895

Q69UU3

glutamate--glyoxylate aminotransferase 2 (LOC4342210)

-1. 09

Down

0. 002031

Q9SDD6

peroxiredoxin-2F, mitochondrial (LOC4324376)

-1. 12

Down

0. 011831

Q5N7X2

uncharacterized LOC4324318 (LOC4324318)

-1. 14

Down

0. 107272

Q7XTH0

7-deoxyloganetin glucosyltransferase (LOC4335470)

-1. 19

Down

0. 684666

Q10KN9

KH domain-containing protein At4g18375 (LOC4332959)

-1. 21

Down

0. 063176

A0A0N7KS21

probable plastid-lipid-associated protein 10, chloroplastic (LOC4349082)

-1. 23

Down

0. 207937

Q6KAJ1

classical arabinogalactan protein 9 (LOC4331018)

-1. 44

Down

0. 005681

THIO_HUMAN

 

-1. 59

Down

0. 135557

Q653S6

uncharacterized LOC4347841 (LOC4347841)

-2. 40

Down

0. 112575

P17070

proliferating cell nuclear antigen (LOC4331062)

-2. 67

Down

0. 01986

Q6ZL23

 

-3. 02

Down

0. 004939

                   

 

جدول 2- فهرست پروتئین‌های شناسایی شده در بیوتیپ حساس یولاف ‌وحشی زمستانه در پاسخ به علف‌کش‌های آزمایش.

Table 2. Proteins identified in the susceptible winter wild oat biotype in response to the studied herbicides.

Protein ID

Description

logFC

Status

P. Value

Q5N8G1

2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate cytidylyltransferase, chloroplastic (LOC9266653)

3. 0805713

UP

0. 075938

A0A0P0VU93

 

2. 27404195

UP

0. 479254

Q0DJE6

 

1. 64284341

UP

0. 018477

Q5N747

 

1. 60153386

UP

0. 000987

A0A0P0V4B7

 

1. 52084113

UP

0. 00109

A0A0P0XFT8

 

1. 43054515

UP

0. 288275

A0A0N7KS21

probable plastid-lipid-associated protein 10, chloroplastic (LOC4349082)

1. 38505158

UP

0. 163388

Q9XHY6

 

1. 22969156

UP

0. 320702

Q6Z6B5

fruit protein pKIWI502 (LOC4329197)

1. 18628767

UP

0. 069041

Q653S6

uncharacterized LOC4347841(LOC4347841)

1. 1354765

UP

0. 417679

Q2R1V8

GDP-mannose 3,5-epimerase 2 (LOC4350816)

1. 04472953

UP

0. 290316

Q60E66

UDP-sulfoquinovose synthase, chloroplastic (LOC4338660)

1. 01054566

UP

0. 259688

P35684

60S ribosomal protein L3(LOC4351604)

0. 96390122

UP

0. 10054

Q9SXP2

formate dehydrogenase 1, mitochondrial (LOC4341069)

0. 93396906

UP

0. 348973

Q6ZGP5

uncharacterized LOC4330755 (LOC4330755)

0. 93297648

UP

0. 101932

Q7Y1I5

60S ribosomal protein L4 (LOC9272589)

0. 90329684

UP

0. 007234

A0A0P0V204

 

0. 82945699

UP

0. 51531

A0A0N7KFD4

 

0. 82151322

UP

0. 090781

Q7XBV4

uncharacterized LOC4349493 (LOC4349493)

0. 81123866

UP

0. 045644

Q8W3J0

UDP-glucuronic acid decarboxylase 6 (LOC4332424)

0. 78691084

UP

0. 035389

Q6Z130

putative deoxyribonuclease TATDN1(LOC4342437)

0. 76630867

UP

0. 574149

A0A0N7KDK7

 

0. 74107205

UP

0. 129236

P0C358

PSI P700 apoprotein A2 (psaB)

0. 73924898

UP

0. 214116

B9G3V1

 

0. 71711335

UP

0. 009627

Q657T1

 

0. 71453773

UP

0. 200952

Q10D00

ATP-dependent RNA helicase SUV3, mitochondrial (LOC4334089)

0. 70916122

UP

0. 025149

Q5JMS7

 

0. 70060656

UP

0. 008172

Q5VRH6

 

0. 70025224

UP

0. 116588

P12123

cytochrome b6 (petB)

0. 68032454

UP

0. 101595

A0A0P0V5M8

 

0. 67993145

UP

0. 344259

Q10Q21

probable mitochondrial-processing peptidase subunit beta (LOC4332040)

0. 6730795

UP

0. 418404

Q5SNJ4

mitochondrial-processing peptidase subunit alpha (LOC4327300)

0. 67137995

UP

0. 04439

Q8H8U5

protein IN2-1 homolog B (LOC4332455)

0. 66706898

UP

0. 011168

Q6K8E9

uncharacterized LOC4331074 (LOC4331074)

0. 66529789

UP

0. 127409

P37832

tubulin beta-7 chain (LOC4334309)

0. 66452804

UP

0. 555219

P0C355

PSI P700 apoprotein A1(psaA)

0. 66292631

UP

0. 223893

Q0E3B5

 

0. 64648733

UP

0. 291412

P0C437

photosystem II protein D2 (psbD)

0. 64219217

UP

0. 160585

Q84P96

3-ketoacyl-CoA thiolase 2, peroxisomal (LOC4331150)

0. 64011412

UP

0. 035664

Q53KJ5

cyanidin 3-O-rutinoside 5-O-glucosyltransferase-like (LOC107276133)

0. 6332201

UP

0. 422285

P0C364

photosystem II P680 chlorophyll A apoprotein (psbB)

0. 61054248

UP

0. 194471

Q656A8

U-box domain-containing protein 20-like (LOC107275483)

0. 61003777

UP

0. 392559

Q6ESR4

dehydrin COR410 (LOC4330265)

0. 60954202

UP

0. 57402

A0A0P0V0K3

 

0. 60485811

UP

0. 107393

Q6F3B0

dnaJ protein homolog (LOC4334359)

0. 60330311

UP

0. 026739

A0A0N7KD33

 

0. 60309014

UP

0. 16665

Q0JBY3

F-box/LRR-repeat protein 14 (LOC4336323)

0. 60004371

UP

0. 019192

A0A0P0Y632

 

-0. 60572618

Down

0. 733353

K22E_HUMAN

 

-0. 66406262

Down

0. 074566

Q6YY75

serine/threonine-protein kinase Nek6 (LOC4329828)

-0. 67184609

Down

0. 096679

K1C15_SHEEP

 

-0. 67495926

Down

0. 062334

Q6H8H3

50S ribosomal protein L19-2, chloroplastic (LOC9272428)

-0. 68601751

Down

0. 067715

Q7X720

phenylalanine ammonia-lyase-like (LOC9271676)

-0. 69320632

Down

0. 066186

K1C9_HUMAN

 

-0. 70340086

Down

0. 078473

THIO_HUMAN

 

-0. 71305079

Down

0. 470824

Q2QLY4

5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase 2 (LOC4352833)

-0. 72330686

Down

0. 026772

Q6Z2G6

U-box domain-containing protein 6 (LOC4330463)

-0. 73262657

Down

0. 051326

Q8L4F4

 

-0. 73453397

Down

0. 140279

Q10MW6

dnaJ protein ERDJ3A (LOC4332515)

-0. 73709008

Down

0. 006861

Q6ZJI2

protein DETOXIFICATION 33 (LOC4346253)

-0. 73820231

Down

0. 550165

Q0IZB0

 

-0. 74375474

Down

0. 086076

A0A0P0XPM4

 

-0. 75466981

Down

0. 129663

A0A0P0VX24

 

-0. 75879019

Down

0. 012841

A0A0P0X9M8

 

-0. 77898511

Down

0. 0785

Q0DZE0

phenylalanine ammonia-lyase (LOC4330040)

-0. 78260276

Down

0. 226597

K1C10_HUMAN

 

-0. 79057181

Down

0. 038624

A0A0P0X037

 

-0. 7946453

Down

0. 137646

Q5N7X2

uncharacterized LOC4324318 (LOC4324318)

-0. 80077688

Down

0. 233249

Q0DRV6

superoxide dismutase [Cu-Zn]1(LOC4332846)

-0. 80210883

Down

0. 174157

K2C1_HUMAN

 

-0. 80522585

Down

0. 030337

Q0DQ06

 

-0. 81315282

Down

0. 065902

Q2QNA7

 

-0. 81604922

Down

0. 023485

A0A0P0UZ97

 

-0. 82115209

Down

0. 086786

Q6YSB4

cytochrome P450 76M5-like (LOC4345786)

-0. 85604888

Down

0. 421648

Q6AUN4

uncharacterized LOC4339652 (LOC4339652)

-0. 87960238

Down

0. 164878

Q0DZE5

 

-0. 9043947

Down

0. 028822

Q7XXS4

thiamine thiazole synthase 2, chloroplastic (LOC4343443)

-0. 91049115

Down

0. 003092

Q7XIR8

pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase DEAH7 (LOC4343339)

-0. 95716468

Down

0. 007487

Q2RAX1

glutamate-rich WD repeat-containing protein 1(LOC4349700)

-1. 00252794

Down

0. 241571

Q6ZHP6

outer envelope membrane protein 7 (LOC4330521)

-1. 0085118

Down

0. 055836

A0A0P0VBA3

uncharacterized LOC9268172(LOC9268172)

-1. 04439725

Down

0. 082296

A0A0P0Y7P3

 

-1. 05074633

Down

0. 003216

Q10KN9

KH domain-containing protein At4g18375 (LOC4332959)

-1. 0901434

Down

0. 086173

A0A0P0VZ75

 

-1. 12378101

Down

0. 029858

A0A0P0VAM2

 

-1. 16423303

Down

0. 019722

Q6L4X7

low-temperature-induced cysteine proteinase (LOC4339265)

-1. 32318914

Down

0. 006549

A0A0P0W0Y8

 

-1. 34170491

Down

0. 227694

Q8L4L9

 

-1. 59366477

Down

0. 409948

Q6K680

probable steroid-binding protein 3 (LOC4330990)

-2. 01754428

Down

0. 009251

A0A0P0W473

 

-2. 28737848

Down

0. 030688

A0A0P0XPK5

 

-2. 4119046

Down

0. 239145

Q7XTH0

7-deoxyloganetin glucosyltransferase (LOC4335470)

-2. 57766375

Down

0. 396753

 

  

 

شکل 1نمودار ون مربوط به پروتئین‌های دارای بیان افتراقی. تصویر راست مربوط به بیوتیپ مقاوم و تصویر چپ مربوط به بیوتیپ حساس به علف‌کش یولاف ‌وحشی زمستانه است.

Figure 1. Venn diagram showing the number of differentially expressed proteins (DEPs). Right: resistant biotype, and left: susceptible biotype of winter wild oats.

 

 

متابولیسمی و فرآیندهای فیزیولوژیکی مهم مانند فتوسنتز می‌شوند (Sharma et al., 2012; Su et al., 2019). ترکیبات پروتئینی اصلی در واکنش‌های نوری فتوسنتز شامل photosystem II، photosystem I، b6f  وATP  سینتاز می‌باشند (Ganeteg et al., 2004; Joaquín-Ramos et al., 2014). در این بررسی، برخی از پروتئین‌های مرتبط با اجزای فوق در بیوتیپ مقاوم و بیوتیپ حساس تنظیم متفاوتی داشتند، به ‌طوری‌که در بیوتیپ مقاوم، پروتئین­های petA، psaA، زیرواحد بزرگ رابیسکو (rbcL)، کلروفیل a-b و سیتوکروم b6 (petB) تنظیم کاهشی داشتند، در‌حالی‌که در بیوتیپ حساس، پروتئین‌های psaB، psaA، psbD، psbB و petB دارای تنظیم افزایشی بودند (جدول 1، 2). دلیل این موضوع را می‌توان به افزایش هزینه شایستگی اکولوژیک در شرایط تنش نسبت داد. در بررسی مشابهی که بر روی پاسخ بیوتیپ‌های حساس و مقاوم سوروف انجام شده نیز نتایج مشابهی در ارتباط با کاهش بیان پروتئین‌های فتوسنتزی به‌دست آمد و دلیل آن به هزینه شایستگی اکولوژیک[30] در بیوتیپ مقاوم نسبت داده شده است (Yang et al., 2017).

پروتئین‌های مسئول پاسخ دفاعی

در این بررسی، سوپراکسید دیسموتاز (Q0DRV6) در بیوتیپ مقاوم، تنظیم افزایشی داشت (جدول 1). یکی از سازوکارهای مهم بیوتیپ‌های مقاوم علف‌های ‌هرز از جمله یولاف، فعالیت آنزیم‌هایی همچون سوپراکسیددیسموتاز، کاتالاز و پراکسیداز است که شکل‌های فعال اکسیژن را خنثی می‌کنند. سوپراکسید دیسموتازها (SODs) متعلق به خانواده آنزیم‌های فلزی و اولین خط دفاعی در مقابل تنش‌های اکسیداتیو در موجودات زنده هستند و دیسموتاسیون سوپراکسید
) (O2 به O2 و پراکسید هیدروژن) (H2O2 را کاتالیز می‌کنند. این آنزیم، در اجزای زیر سلولی که اکسیژن فعال تولید می‌کنند یافت می‌شود و بر اساس برهمکنش آن با یون‌های فلزی، به سه ایزوزایم تقسیم می‌شود. جایگاه SOD Cu/Zn در سیتوسول، کلروپلاست، پراکسی زوم و میتوکندری، جایگاهFeSOD  در کلروپلاست و جایگاهMnSOD  در میتوکندری قرار دارد (Scandalios, 1993; Racchi et al., 2001; Das & Roychoudhury, 2014). در بسیاری از گیاهان، بیان ژن‌های آنتی‌اکسیدان در شرایط تنش افزایش می‌یابد؛ به‌عنوان مثال در برنج، بیان ژن‌های آنتی‌اکسیدان همانند سوپراکسید دیسموتاز و کاتالاز بعد از کاربرد علف‌کش‌هایی همانند بنتازون افزایش یافت (Agostinetto et al., 2019).

بسیاری از تنش‌های محیطی از جمله علف‌کش‌ها منجر به تنش اکسیداسیونی می‌شوند و آسیب ناشی از آن تولید انواع اکسیژن فعال (ROS) از جمله سوپراکسید، هیدروژن پراکسید و انواع رادیکال هیدروکسیل می‌باشد. گیاهان سیستم‌های دفاعی مختلفی برای مقابله با تنش و آسیب‌های ناشی از آن را برای حفظ ساختارهای سلولی دارند. سوپراکسیدازدیسموتاز و پراکسیداز، اولین خط دفاعی گیاهان از طریق سم‌زدایی ریشه‌های سوپراکسید می‌باشند
 (Berwal & Ram, 2018). آنزیم‌های آنتی‌اکسیدانی مانند سوپراکسید دیسموتاز، کاتالاز، پراکسیداز و گلوتامین ردوکتاز، انواع اکسیژن فعال را کاتالیز می‌نمایند و باعث حذف و تبدیل آن‌ها به اکسیژن مولکولی می‌شوند (Dimaano & Iwakami, 2020; Dimaano et al., 2020).

آمین اکسیداز (AOs)

در مطالعه حاضر، علاوه بر بیان افزایشی سوپراکسید دیسموتاز در بیوتیپ مقاوم، دو پروتئین دیگر شامل پروتئین پلی‌آمین اکسیداز (Q7XR46) و پروتئین (Q6ZJI2) نیز که نقش مهمی در سم زدایی گیاه دارند، بیان افزایشی داشتند (جدول 1). آمین اکسیداز، دآمیناسیون اکسیداتیو ترکیبات اصلی پلی آمین(PAs) را کاتالیز می‌کند و در تولید آلدئیدها، آمونیا و H2O2 نقش دارد. پلی‌آمین‌ها ترکیبات بازی آلیفاتیک با وزن مولکولی پایین با دو یا بیشتر گروه آمینو و فعالیت بیولوژیکی قوی هستند و نقش مهمی در رشد و نمو، فرآیندهای فیزیولوژیکی و پاسخ به تنش‌های زیستی و غیرزیستی دارند (Angelini et al., 2010; Tavladoraki et al., 2016). نقش پلی‌آمین‌ها در مقابله با تنش‌ها، پیچیده و در مواردی دوگانه است؛ از طرفی کاتابولیسم آن باعث تولید H2O2 و منبعی از اکسیدکننده‌های قوی می‌شود و تحت شرایط تنش، به سلول خسارت می‌زند. از طرف دیگر H2O2، مولکول پیام‌رسانی است که پاسخ دفاع آنتی اکسیدانی را فعال می‌کند و از طریق افزایش فعالیت آنزیم‌های آنتی‌اکسیدانی، در تنظیم تنش‌های اکسیداتیو نقش دارد (Chen et al., 2019)

سیتوکرومP450  (CYPs)

سازوکار متابولیکی گیاهان برای سمیت زدایی علف‌کش‌ها در سه مرحله انجام می‌شود. مرحله اول از طریق اضافه شدن یک گروه کارکردی به علف‌کش‌ها به‌وسیله اکسیداسیون و احیا یا هیدرولیز است که این مرحله، اغلب به‌وسیله سیتوکروم P450 مونواکسیژناز[31] انجام می‌شود. در مرحله دوم، تغییرات پیچیده بیشتری همچون کنجوگاسیون[32] با میانجی‌گری گلوتاتیون به‌وسیله گلوتاتیون-اس-ترانسفراز[33] و یا گلوگز به‌وسیله گلوکوزیل-ترانسفراز[34] انجام می‌شود. مرحله آخر سم زدایی علف‌کش‌ها، هدایت آن‎ها به واکوئل‌ها و یا ترکیب آن‎ها با دیواره سلولی می باشد .(Dimaano & Iwakami, 2020; Dimaano et al., 2020)

نتایج پژوهش حاضر نشان داد که سیتوکروم P450 (Q6YSB4) در بیوتیپ مقاوم، تنظیم افزایشی داشت (جدول 1). سیتوکرومP450  یکی از بزرگترین خانواده‌های آنزیمی در گیاهان است که در بردارنده آهن و تیولات به‌عنوان کوفاکتور می‌باشد. تاکنون 300000 ژن CYPs در موجودات مختلف شناسایی شده است و بررسی‌ها نشان می‌دهد CYPs نقش کلیدی در متابولیزه کردن ترکیبات درونی یا بیرونی با ساختار متفاوت از جمله علف‌کش‌ها دارد (Busi et al., 2011; Dimaano et al., 2020; Pandian et al., 2020). برای مثال در سوروف، مقاومت تقاطعی به علفکش های بازدارنده‌ ACCase وALS، ناشی از بیان افزایشی پروتئین سیتوکروم CYP81A بود (Iwakami et al., 2019). خانواده بزرگ سیتوکروم P450 در سم زدایی علف‌کش‌ها در مرحله اول نقش دارند (Guo et al., 2019; Dimaano & Iwakami, 2020; Pandian et al., 2020) و با توجه به نقش پروتئین‌‌های سم زدایی در مقاومت چند‌‌گانه به علف‌کش‌ها، به‌نظر می‌رسد که بیان افزایشی این پروتئین‌‌ها، وجود سازوکار با مقاومت متابولیکی در بیوتیپ مقاوم را تقویت می کند.

کینازها

براساس نتایج مطالعه حاضر، پروتئین B7F9F7 مربوط به سرین/ترئونین کیناز در بیوتیپ مقاوم، تنظیم افزایشی و در بیوتیپ حساس، پروتئین Q6YY75 تنظیم کاهشی داشت (جدول 1، 2). پروتئین سرین/ترئونین کیناز در ترمیم انواع آسیب واردشده بهDNA  در چرخه سلولی از طریق تولید انواع اکسیژن فعال نقش دارد
(Amable et al., 2011). بررسی‌ها نشان می‌دهد که فاکتورهای نسخه برداری، پروتئین‌های مرتبط با مقاومت به بیماری‌ها و پروتئین کینازها، نقش مهمی در سیگنالینگ غشایی حاکم بر مقاومت به تنش‌ها، رشد و سازگاری با شرایط متنوع محیطی و تولید مثل دارد (Andersen et al., 2018; Liang & Zhou, 2018).

سایر پروتئین ها

در این بررسی، پروتئین Q6K4S7که با مقاومت به شوری در گیاهان مرتبط است، در بیوتیپ مقاوم دارای تنظیم افزایشی بود (جدول 2). بررسی­ها نشان می­دهد که گیاهان در پاسخ به انواع تنش­های زیستی(تهاجم باکتری­ها، قارچ­ها، ویروس­ها و گیاهان انگل) و تنش­های غیر زیستی (سرما، گرما، شوری و علف‌کش­ها)، شبکه­ای از ژن­های مرتبط با تنش با الگوی بیانی همپوشان که به‌طور مستقیم یا غیر مستقیم به‌وسیله فاکتورهای نسخه­برداری تنظیم می­شوند را به‌صورت یک باتری فعال می کنند (Eulgem & Somssich, 2007; Golldack et al., 2011).

 

 

 

 

 

شکل3- آنالیز مسیر‌های متابولیکی KEGG پروتئین‌های با بیان افتراقی در بیوتیپ‌های مقاوم و حساس به علف‌کش یولاف ‌وحشی زمستانه.

Figure 3. Analysis of KEGG metabolic pathways in DEPs herbicide resistant and susceptible biotypes of winter wild oats.

 

 

نتیجه‌گیری کلی

به‌طور‌کلی نتایج مربوط به مقایسه پروتئین‌های افتراقی در این بررسی نشان داد که در بیوتیپ مقاوم، 138 پروتئین DEPs شناسایی شد که در آن 68 پروتئین دارای تنظیم افزایشی و70 پروتئین دارای تنظیم کاهشی بودند. همچنین در بیوتیپ حساس، 93 پروتئین DEPs شناسایی شد که در آن 47 پروتئین، تنظیم افزایشی و 46 پروتئین، تنظیم کاهشی نشان دادند. براساس نتایج آنالیز هستی‌شناسی(GO)، پروتئین‌های دارای بیان افتراقی تحت تیمارهای علف‌کش در بیوتیپ حساس و مقاوم، در سه دسته اصلی شامل کارکردهای مولکولی، فرایندهای بیولوژیکی و اجزای سلولی قرار گرفتند. آنالیز مسیرهای غنی‌سازی پروتئین‌های افتراقی با استفاده از KEGG نشان داد که غنی‌ترین مسیرها شامل مسیرهای متابولیک، متابولیسم کربوهیدرات‌ها و متابولیت‌های ثانویه می‌باشند. در بیوتیپ مقاوم و در بین پروتئین‌های مسئول پاسخ دفاعی، سوپراکسید دیسموتاز (Q0DRV6)، پلی‌آمین اکسیداز (Q7XR46) و پروتئین (Q6ZJI2) بیان افزایشی داشتند. همچنین سیتوکروم P450 (Q6YSB4) که نقش مهمی در سم­زدایی علف‌کش­ها دارد، در بیوتیپ مقاوم تنظیم افزایشی داشت. در فرآیند فتوسنتز، پروتئین‌های اصلی درگیر شامل petA، psaA، زیرواحد بزرگ رابیسکو (rbcL)، کلروفیل a-b وسیتوکروم 6b (petB)، تنظیم کاهشی داشتند، در‌حالی‌که پروتئین‌های psaB، psaA، psbD، psbB و petB در بیوتیپ حساس دارای تنظیم افزایشی بودند. علاوه بر این، پروتئین‌های مرتبط با مقاومت به شوری مانند پروتئین Q6K4S7 و پروتئین کیناز B7F9F7 مربوط به سرین/ترئونین­کیناز نیز در بیوتیپ مقاوم دارای تنظیم افزایشی بودند که به نظر می­رسد این پروتئین­‌ها می‌توانند در بروز مقاومت به علف‌کش­ها نقش داشته باشد. به‌طور‌کلی و با توجه به نقش مهم پروتئین­های سم زدایی و پروتئین سیتوکروم P450 و همچنین غنی تر بودن مسیرهای متابولیکی در دسته بندی KEGG به نظر می رسد که سازوکار مقاومت ایجاد شده در بیوتیپ مقاوم یولاف در این بررسی، مبتنی بر مقاومت متابولیکی باشد.

 

 

 

 

منابع

Agostinetto, D., Benemann, D.P., Cechin, J., Nohatto, M.A., Langaro, A.C., Piasecki, C. and Vargas, L. 2019. Gene Expression Related to Oxidative Stress Induced by Herbicides in Rice. Agron. J: 111: 1239-1245.

Amable, L., Grankvist, N., Largen, J.W., Ortsäter, H., Sjöholm, A. and Honkanen, R.E. 2011. Disruption of serine/threonine protein phosphatase 5 (PP5: PPP5c) in mice reveals a novel role for PP5 in the regulation of ultraviolet light-induced phosphorylation of serine/threonine protein kinase Chk1 (CHEK1). J. Biol. Chem. 286: 40413-40422.

Andersen, E.J., Ali, S., Byamukama, E., Yen, Y., and Nepal, M.P. 2018. Disease resistance mechanisms in plants. Genes. 9: 339-343.

Beckie, H.J. 2020. Herbicide Resistance in Plants (Multidisciplinary Digital Publishing Institute).

Berwal, M.K., and Ram, C. 2018. Superoxide Dismutase: A stable biochemical marker for abiotic stress tolerance in higher plants. In Abiotic and Biotic Stress in Plants (IntechOpen).

Bradford, M.M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72: 248-254.

Busi, R., Vila-Aiub, M.M., and Powles, S. 2011. Genetic control of a cytochrome P450 metabolism-based herbicide resistance mechanism in Lolium rigidum. Heredity. 106: 817-824.

Chen, C., Wang, C., Liu, Z., Cai, Z., Hua, Y., Mei, Y., Wei, L. and Liu, X. 2020. iTRAQ-based proteomic technique provides insights into salt stress responsive proteins in Apocyni Veneti Folium (Apocynum venetum L.). Environ. Exp. Bot. 180: 104247.

Cheng, C., Liu, Y., Fang, W., Tao, J., Yang, Z. and Yin, Y. 2020. iTRAQ-based proteomic and physiological analyses of mustard sprouts in response to heat stress. RSC Adv. 10: 6052-6062.

Chu, P., Yan, G.X., Yang, Q., Zhai, L.N., Zhang, C., Zhang, F.Q. and Guan, R.Z. 2015. iTRAQ-based quantitative proteomics analysis of Brassica napus leaves reveals pathways associated with chlorophyll deficiency. J. Proteomics. 113: 244-259.

Das, K., and Roychoudhury, A. 2014. Reactive oxygen species (ROS) and response of antioxidants as ROS-scavengers during environmental stress in plants. Front. Environ. Sci. 2: 53.

Délye, C. 2013. Unravelling the genetic bases of non-target-site-based resistance (NTSR) to herbicides: A major challenge for weed science in the forthcoming decade. Pest Manage. Sci. 69: 176-187.

Dimaano, N.G., and Iwakami, S. 2020. Cytochrome P450-mediated herbicide metabolism in plants: Current understanding and prospects. Pest Manag Sci. 77: 22-32.

Dimaano, N.G., Yamaguchi, T., Fukunishi, K., Tominaga, T., and Iwakami, S. 2020. Functional characterization of cytochrome P450 CYP81A subfamily to disclose the pattern of cross-resistance in Echinochloa phyllopogon. Plant Mol. Biol. 102: 403-416.

Dong, M., Gu, J., Zhang, L., Chen, P., Liu, T., Deng, J., Lu, H., Han, L. and Zhao, B. 2014. Comparative proteomics analysis of superior and inferior spikelets in hybrid rice during grain filling and response of inferior spikelets to drought stress using isobaric tags for relative and absolute quantification. J. Proteomics.109:382-399.

Eulgem, T., and Somssich, I.E. 2007. Networks of WRKY transcription factors in defense signaling. CCurr. Opin. Plant Biol. 10:366-371.

Fan, S., Meng, Y., Song, M., Pang, C., Wei, H., Liu, J., Zhan, X., Lan, J., Feng, C. and Zhang, S. 2014. Quantitative phosphoproteomics analysis of nitric oxide–responsive phosphoproteins in cotton leaf. PLoS One. 9, e94261.

Fang, J., Zhang, Y., Liu, T., Yan, B., Li, J. and Dong, L. 2019. Target-site and metabolic resistance mechanisms to penoxsulam in barnyardgrass (Echinochloa crus-galli (L.) P. Beauv). J. Agric. Food Chem. 67: 8085-8095.

Gaines, T.A., Duke, S.O., Morran, S., Rigon, C.A., Tranel, P.J., Küpper, A. and Dayan, F.E. 2020. Mechanisms of evolved herbicide resistance. J. Biol. Chem. REV120. 013572.

Ganeteg, U., Klimmek, F. and Jansson, S. 2004. Lhca5–an LHC-type protein associated with photosystem I. Plant Mol. Biol. 54: 641-651.

Gherekhloo, J., Oveisi, M., Zand, E. and De Prado, R. 2016. A review of herbicide resistance in Iran. Weed Sci. 64: 551-561.

Golldack, D., Lüking, I., and Yang, O. 2011. Plant tolerance to drought and salinity: Stress regulating transcription factors and their functional significance in the cellular transcriptional network. Plant Cell Rep. 30: 1383-1391.

Guo, F., Iwakami, S., Yamaguchi, T., Uchino, A., Sunohara, Y. and Matsumoto, H. 2019. Role of CYP81A cytochrome P450s in clomazone metabolism in Echinochloa phyllopogon. Plant Sci. 283: 321-328.

Gygi, S.P., Rist, B., Gerber, S.A., Turecek, F., Gelb, M.H. and Aebersold, R. 1999. Quantitative analysis of complex protein mixtures using isotope-coded affinity tags. Nat. Biotechnol. 17: 994-999.

Hamdan, M. and Righetti, P.G. 2002. Modern strategies for protein quantification in proteome analysis: Advantages and limitations. Mass Spectrom. Rev.21: 287-302.

Huffman, J., Hausman, N.E., Hager, A.G., Riechers, D.E. & Tranel, P. J. 2015. Genetics and inheritance of nontarget-site resistances to atrazine and mesotrione in a waterhemp (Amaranthus tuberculatus) population from Illinois. Weed Sci, 63(4), 799-809.

Heap, I. 2020. The international herbicide-resistant weed database. URL: http://www. weedscience.org (accessed 01 April 2020).

Iwakami, S., Kamidate, Y., Yamaguchi, T., Ishizaka, M., Endo, M., Suda, H., Nagai, K., Sunohara, Y., Toki, S. and Uchino, A. 2019. CYP 81A P450s are involved in concomitant cross-resistance to acetolactate synthase and acetyl-CoA carboxylase herbicides in Echinochloa phyllopogon. New Phytol. 221: 2112-2122.

Jäck, O., Menegat, A. and Gerhards, R. 2017. Winter wheat yield loss in response to Avena fatua competition and effect of reduced herbicide dose rates on seed production of this species. J. Plant Dis. Prot. 124: 371-382.

Joaquín-Ramos, A., Huerta-Ocampo, J.Á., Barrera-Pacheco, A., De León-Rodríguez, A., Baginsky, S. and de la Rosa, A.P.B. 2014. Comparative proteomic analysis of amaranth mesophyll and bundle sheath chloroplasts and their adaptation to salt stress. J. Plant Physiol. 171: 1423-1435.

Jomi, A. 2020. Identification of resistant populations to ACCase and ALS inhibitor herbicides in (Avena ludoviciana Durieu.) of eight provinces in Iran and preparing their distribution map. Tarbiat Modares University (TMU). Tehran, Iran.

Li, L.Q., Lyu, C.C., Li, J.H., Wan, C.Y., Liu, L., Xie, M.Q., Zuo, R.J., Ni, S., Liu, F. and Zeng, F.C. 2020. Quantitative proteomic analysis of alligator weed leaves reveals that cationic peroxidase 1 plays vital roles in the potassium deficiency stress response. Int. J. Mol. Sci. 21: 2537.

Liang, X. and Zhou, J.-M. 2018. Receptor-like cytoplasmic kinases: Central players in plant receptor kinase–mediated signaling. Annu. Rev. Plant Biol. 69: 267-299.

Ma, C., Zhou, J., Chen, G., Bian, Y., Lv, D., Li, X., Wang, Z. and Yan, Y. 2014. iTRAQ-based quantitative proteome and phosphoprotein characterization reveals the central metabolism changes involved in wheat grain development. BMC Genomics.  15: 1029.

Manadas, B., Mendes, V.M., English, J., and Dunn, M.J. 2010. Peptide fractionation in proteomics approaches. Expert Rev Proteomics. 7: 655-663.

Maroli, A.S., Gaines, T.A., Foley, M.E., Duke, S.O., Doğramacı, M., Anderson, J.V., Horvath, D.P., Chao, W.S. and Tharayil, N. 2018. Omics in weed science: A perspective from genomics, transcriptomics, and metabolomics approaches. Weed Sci. 66: 681-695.

Marshall, R., Hanley, S.J., Hull, R. and Moss, S.R. 2013. The presence of two different target‐site resistance mechanisms in individual plants of Alopecurus myosuroides Huds, identified using a quick molecular test for the characterisation of six ALS and seven ACCase SNPs. Pest Manage.Sci. 69: 727-737.

Méchin, V., Damerval, C. and Zivy, M. 2007. Total protein extraction with TCA-acetone. In Plant Proteomics (Springer), pp. 1-8.

Mittler, R. 2017. ROS are good. Trends Plant Sci. 22: 11-19.

Nandula, V.K., Riechers, D.E., Ferhatoglu, Y., Barrett, M., Duke, S.O., Dayan, F.E., Goldberg-Cavalleri, A., Tétard-Jones, C., Wortley, D.J. and Onkokesung, N. 2019. Herbicide metabolism: Crop selectivity, bioactivation, weed resistance, and regulation. Weed Sci. 67: 149-175.

O'Farrell, P.H. 1975. High resolution two-dimensional electrophoresis of proteins. J. Biol. Chem. 250: 4007-4021.

Pan, L., Zhang, J., Wang, J., Yu, Q., Bai, L. and Dong, L. 2017. iTRAQ-based quantitative proteomic analysis reveals proteomic changes in three fenoxaprop-P-ethyl-resistant Beckmannia syzigachne biotypes with differing ACCase mutations. J. Proteomics. 160: 47-54.

Pandian, B.A., Sathishraj, R., Djanaguiraman, M., Prasad, P. and Jugulam, M. 2020. Role of cytochrome P450 enzymes in plant stress response. Autoxid. 9: 454.

Patton, W.F. 2002. Detection technologies in proteome analysis. J. Chromatogr. B. 771, 3-31.

Patzoldt, W.L., Hager, A.G., McCormick, J.S. and Tranel, P.J. 2006. A codon deletion confers resistance to herbicides inhibiting protoporphyrinogen oxidase. Proc Natl Acad Sci. 103.33, 12329-12334.

Piasecki, C., Yang, Y., Benemann, D.P., Kremer, F.S., Galli, V., Millwood, R.J., Cechin, J., Agostinetto, D., Maia, L.C. and Vargas, L. 2019. Transcriptomic analysis identifies new non-target site glyphosate-resistance genes in Conyza bonariensis. Plants. 8: 157.

Powles, S.B. and Yu, Q. 2010. Evolution in action: Plants resistant to herbicides. Annu. Rev. Plant Biol. 61: 317-347.

Preston, C., Mallory-Smith, C.A., Powles, S. and Shaner, D. 2001. Biochemical mechanisms, inheritance, and molecular genetics of herbicide resistance in weeds. Herbicide Resistance and World Grains Boca Raton, FL: CRC, 23-60.

Qin, J., Gu, F., Liu, D., Yin, C., Zhao, S., Chen, H., Zhang, J., Yang, C., Zhan, X. and Zhang, M. 2013. Proteomic analysis of elite soybean Jidou17 and its parents using iTRAQ-based quantitative approaches. Proteome Sci. 11: 12.

Salas-Perez, R.A., Saski, C.A., Noorai, R.E., Srivastava, S.K., Lawton-Rauh, A.L., Nichols, R.L. and Roma-Burgos, N. 2018. RNA-Seq transcriptome analysis of Amaranthus palmeri with differential tolerance to glufosinate herbicide. PloS One. 13:4, e0195488.

Sharma, P., Jha, A.B., Dubey, R.S. and Pessarakli, M. 2012. Reactive oxygen species, oxidative damage, and antioxidative defense mechanism in plants under stressful conditions. J. Bot. 2012.

Shukla, A., Dupont, S. and Devine, M.D. 1997. Resistance to ACCase-inhibitor herbicides in wild oat: Evidence for target site-based resistance in two biotypes from Canada. Pestic. Biochem. Physiol. 57: 147-155.

Su, X., Fan, X., Shao, R., Guo, J., Wang, Y., Yang, J., Yang, Q. and Guo, L. 2019. Physiological and iTRAQ-based proteomic analyses reveal that melatonin alleviates oxidative damage in maize leaves exposed to drought stress Plant Physiol. Biochem. 142: 263-274.

Suttapitugsakul, S., Xiao, H., Smeekens, J., and Wu, R. 2017. Evaluation and optimization of reduction and alkylation methods to maximize peptide identification with MS-based proteomics. Mol. Biosyst. 13: 2574-2582.

Tranel, P., Wright, T. and Heap, I. 2015. Mutations in herbicide-resistant weeds to ALS inhibitors. Int Surv Herbic Resist weeds. www.weedscience.Org.

Varghese, N., Alyammahi, O., Nasreddine, S., Alhassani, A., and Gururani, M.A. 2019. Melatonin positively influences the photosynthetic machinery and antioxidant system of Avena sativa during salinity stress. Plants. 8, 610.

Yang, X., Zhang, Z., Gu, T., Dong, M., Peng, Q., Bai, L. and Li, Y. 2017. Quantitative proteomics reveals ecological fitness cost of multi-herbicide resistant barnyardgrass (Echinochloa crus-galli L.). J. Proteomics. 150: 160-169.

Yu, F., Han, X., Geng, C., Zhao, Y., Zhang, Z. and Qiu, F. 2015. Comparative proteomic analysis revealing the complex network associated with water logging stress in maize (Zea mays L.) seedling root cells. Proteomics.15: 135-147.

Zand, E., Bena Kashani, F., Soufizadeh, S., Ebrahimi, M., Minbashi, M., Dastaran, F., Poorbayge, M., Jamali, M., Maknali, A. and Younesabadi, M. 2009. Study on the resistance of problematic grass weed species to clodinafop propargyl in wheat in Iran. Environ. Sci. 6: 145-160.

Zand, E., Kashani, F.B., Baghestani, M.A., Maknali, A., Minbashi, M., Soufizadeh, S. and Deihimfard, R. 2007. Investigating the distribution of clodinafop-propargyl resistant wild oat (Avena ludoviciana) populations in South Western Iran. Environ. Sci. 4: 85-92.

Zhang, M., Liu, C., Yang, J., Yang, P., Zhang, L. and Dong, J. 2017. Analysis of the herbicidal mechanism of 4-hydroxy-3-methoxy cinnamic acid ethyl ester using iTRAQ and real-time PCR. J. Proteomics. 159: 47-53

 

[1] - Acetyl-CoA carboxylase (ACC)

[2] - Acetolactate synthase (ALS)

[3] -Targetsite resistance (TSR)

[4] - Non-target-site resistance (NTSR)

[5] - Compensation

[6] - Sequestration

[7] - Polygenic

[8] - Monogenic

[9] - Allele dosage

[10] - PCR–restriction fragment length polymorphism (PCR-RFLP)

[11] - Cleaved amplified polymorphic sequence

[12] - Derived Cleaved Amplified Polymorphic Sequences (dCAPS)

[13] - Polymerase chain reaction (PCR) allele specific assay (PASA)

[14] - Primer extension reaction (SNaPshot)

[15] - RNA-sequencing (RNA-seq)

[16] - Isobaric Tags for Relative and Absolute Quantitation

[17] - Isotope-coded affinity tags

[18] - Differential gel electrophoresis

 

[19] - Total Protein

[20] - Reduction

[21] - Alkylation

[22] - Digestion

[23] - iTRAQ Labeling

[24] - Iodoacetamide (IAA)  

[25]-  Overnight

[26] - Annotations

[27] - Venn diagram

[28] -Protein ID, unique protein identifying number in the UniProt database

[29] -Description, annotated biological functions based on Gene Ontology (GO) analysis

[30] - Ecological Fitness Cost

[31] - Cytochrome P450 monooxygenase

[32] - Conjugation

[33] - Glutathione S-transferases (GSTs)

[34] - Glucosyltransferases

Agostinetto, D., Benemann, D.P., Cechin, J., Nohatto, M.A., Langaro, A.C., Piasecki, C. and Vargas, L.
2019. Gene Expression Related to Oxidative Stress Induced by Herbicides in Rice. Agron. J: 111: 1239-
1245.
Amable, L., Grankvist, N., Largen, J.W., Ortsäter, H., Sjöholm, A. and Honkanen, R.E. 2011. Disruption
of serine/threonine protein phosphatase 5 (PP5: PPP5c) in mice reveals a novel role for PP5 in the
regulation of ultraviolet light-induced phosphorylation of serine/threonine protein kinase Chk1
(CHEK1). J. Biol. Chem. 286: 40413-40422.
Andersen, E.J., Ali, S., Byamukama, E., Yen, Y., and Nepal, M.P. 2018. Disease resistance mechanisms in
plants. Genes. 9: 339-343.
Beckie, H.J. 2020. Herbicide Resistance in Plants (Multidisciplinary Digital Publishing Institute).
Berwal, M.K., and Ram, C. 2018. Superoxide Dismutase: A stable biochemical marker for abiotic stress
tolerance in higher plants. In Abiotic and Biotic Stress in Plants (IntechOpen).
Bradford, M.M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein
utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72: 248-254.
Busi, R., Vila-Aiub, M.M., and Powles, S. 2011. Genetic control of a cytochrome P450 metabolism-based
herbicide resistance mechanism in Lolium rigidum. Heredity. 106: 817-824.
Chen, C., Wang, C., Liu, Z., Cai, Z., Hua, Y., Mei, Y., Wei, L. and Liu, X. 2020. iTRAQ-based proteomic
technique provides insights into salt stress responsive proteins in Apocyni Veneti Folium (Apocynum
venetum L.). Environ. Exp. Bot. 180: 104247.
Cheng, C., Liu, Y., Fang, W., Tao, J., Yang, Z. and Yin, Y. 2020. iTRAQ-based proteomic and
physiological analyses of mustard sprouts in response to heat stress. RSC Adv. 10: 6052-6062.
Chu, P., Yan, G.X., Yang, Q., Zhai, L.N., Zhang, C., Zhang, F.Q. and Guan, R.Z. 2015. iTRAQ-based
quantitative proteomics analysis of Brassica napus leaves reveals pathways associated with chlorophyll
deficiency. J. Proteomics. 113: 244-259.
Das, K., and Roychoudhury, A. 2014. Reactive oxygen species (ROS) and response of antioxidants as ROSscavengers during environmental stress in plants. Front. Environ. Sci. 2: 53.
Délye, C. 2013. Unravelling the genetic bases of non-target-site-based resistance (NTSR) to herbicides: A
major challenge for weed science in the forthcoming decade. Pest Manage. Sci. 69: 176-187.
Dimaano, N.G., and Iwakami, S. 2020. Cytochrome P450-mediated herbicide metabolism in plants: Current
understanding and prospects. Pest Manag Sci. 77: 22-32.
Dimaano, N.G., Yamaguchi, T., Fukunishi, K., Tominaga, T., and Iwakami, S. 2020. Functional
characterization of cytochrome P450 CYP81A subfamily to disclose the pattern of cross-resistance in
Echinochloa phyllopogon. Plant Mol. Biol. 102: 403-416.
Dong, M., Gu, J., Zhang, L., Chen, P., Liu, T., Deng, J., Lu, H., Han, L. and Zhao, B. 2014. Comparative
proteomics analysis of superior and inferior spikelets in hybrid rice during grain filling and response of
inferior spikelets to drought stress using isobaric tags for relative and absolute quantification. J.
Proteomics.109:382-399.
Eulgem, T., and Somssich, I.E. 2007. Networks of WRKY transcription factors in defense signaling. CCurr.
Opin. Plant Biol. 10:366-371.
Fan, S., Meng, Y., Song, M., Pang, C., Wei, H., Liu, J., Zhan, X., Lan, J., Feng, C. and Zhang, S. 2014.
Quantitative phosphoproteomics analysis of nitric oxide–responsive phosphoproteins in cotton leaf.
PLoS One. 9, e94261.
Fang, J., Zhang, Y., Liu, T., Yan, B., Li, J. and Dong, L. 2019. Target-site and metabolic resistance
mechanisms to penoxsulam in barnyardgrass (Echinochloa crus-galli (L.) P. Beauv). J. Agric. Food
Chem. 67: 8085-8095.
Gaines, T.A., Duke, S.O., Morran, S., Rigon, C.A., Tranel, P.J., Küpper, A. and Dayan, F.E. 2020.
Mechanisms of evolved herbicide resistance. J. Biol. Chem. REV120. 013572.
Ganeteg, U., Klimmek, F. and Jansson, S. 2004. Lhca5–an LHC-type protein associated with photosystem
I. Plant Mol. Biol. 54: 641-651.
Gherekhloo, J., Oveisi, M., Zand, E. and De Prado, R. 2016. A review of herbicide resistance in Iran. Weed
Sci. 64: 551-561.
Golldack, D., Lüking, I., and Yang, O. 2011. Plant tolerance to drought and salinity: Stress regulating
transcription factors and their functional significance in the cellular transcriptional network. Plant Cell
Rep. 30: 1383-1391.
Guo, F., Iwakami, S., Yamaguchi, T., Uchino, A., Sunohara, Y. and Matsumoto, H. 2019. Role of CYP81A
cytochrome P450s in clomazone metabolism in Echinochloa phyllopogon. Plant Sci. 283: 321-328.
Gygi, S.P., Rist, B., Gerber, S.A., Turecek, F., Gelb, M.H. and Aebersold, R. 1999. Quantitative analysis
of complex protein mixtures using isotope-coded affinity tags. Nat. Biotechnol. 17: 994-999.
Hamdan, M. and Righetti, P.G. 2002. Modern strategies for protein quantification in proteome analysis:
Advantages and limitations. Mass Spectrom. Rev.21: 287-302.
Huffman, J., Hausman, N.E., Hager, A.G., Riechers, D.E. & Tranel, P. J. 2015. Genetics and inheritance of
nontarget-site resistances to atrazine and mesotrione in a waterhemp (Amaranthus tuberculatus)
population from Illinois. Weed Sci, 63(4), 799-809.
Heap, I. 2020. The international herbicide-resistant weed database. URL: http://www. weedscience.org
(accessed 01 April 2020).
Iwakami, S., Kamidate, Y., Yamaguchi, T., Ishizaka, M., Endo, M., Suda, H., Nagai, K., Sunohara, Y.,
Toki, S. and Uchino, A. 2019. CYP 81A P450s are involved in concomitant cross-resistance to
acetolactate synthase and acetyl-CoA carboxylase herbicides in Echinochloa phyllopogon. New Phytol.
221: 2112-2122.
Jäck, O., Menegat, A. and Gerhards, R. 2017. Winter wheat yield loss in response to Avena fatua
competition and effect of reduced herbicide dose rates on seed production of this species. J. Plant Dis.
Prot. 124: 371-382.
Joaquín-Ramos, A., Huerta-Ocampo, J.Á., Barrera-Pacheco, A., De León-Rodríguez, A., Baginsky, S. and
de la Rosa, A.P.B. 2014. Comparative proteomic analysis of amaranth mesophyll and bundle sheath
chloroplasts and their adaptation to salt stress. J. Plant Physiol. 171: 1423-1435.
Jomi, A. 2020. Identification of resistant populations to ACCase and ALS inhibitor herbicides in (Avena
ludoviciana Durieu.) of eight provinces in Iran and preparing their distribution map. Tarbiat Modares
University (TMU). Tehran, Iran.
Li, L.Q., Lyu, C.C., Li, J.H., Wan, C.Y., Liu, L., Xie, M.Q., Zuo, R.J., Ni, S., Liu, F. and Zeng, F.C. 2020.
Quantitative proteomic analysis of alligator weed leaves reveals that cationic peroxidase 1 plays vital
roles in the potassium deficiency stress response. Int. J. Mol. Sci. 21: 2537.
Liang, X. and Zhou, J.-M. 2018. Receptor-like cytoplasmic kinases: Central players in plant receptor
kinase–mediated signaling. Annu. Rev. Plant Biol. 69: 267-299.
Ma, C., Zhou, J., Chen, G., Bian, Y., Lv, D., Li, X., Wang, Z. and Yan, Y. 2014. iTRAQ-based quantitative
proteome and phosphoprotein characterization reveals the central metabolism changes involved in
wheat grain development. BMC Genomics. 15: 1029.
Manadas, B., Mendes, V.M., English, J., and Dunn, M.J. 2010. Peptide fractionation in proteomics
approaches. Expert Rev Proteomics. 7: 655-663.
Maroli, A.S., Gaines, T.A., Foley, M.E., Duke, S.O., Doğramacı, M., Anderson, J.V., Horvath, D.P., Chao,
W.S. and Tharayil, N. 2018. Omics in weed science: A perspective from genomics, transcriptomics, and
metabolomics approaches. Weed Sci. 66: 681-695.
Marshall, R., Hanley, S.J., Hull, R. and Moss, S.R. 2013. The presence of two different target‐site resistance
mechanisms in individual plants of Alopecurus myosuroides Huds, identified using a quick molecular
test for the characterisation of six ALS and seven ACCase SNPs. Pest Manage.Sci. 69: 727-737.
Méchin, V., Damerval, C. and Zivy, M. 2007. Total protein extraction with TCA-acetone. In Plant
Proteomics (Springer), pp. 1-8.
Mittler, R. 2017. ROS are good. Trends Plant Sci. 22: 11-19.
Nandula, V.K., Riechers, D.E., Ferhatoglu, Y., Barrett, M., Duke, S.O., Dayan, F.E., Goldberg-Cavalleri,
A., Tétard-Jones, C., Wortley, D.J. and Onkokesung, N. 2019. Herbicide metabolism: Crop selectivity,
bioactivation, weed resistance, and regulation. Weed Sci. 67: 149-175.
O'Farrell, P.H. 1975. High resolution two-dimensional electrophoresis of proteins. J. Biol. Chem. 250:
4007-4021.
Pan, L., Zhang, J., Wang, J., Yu, Q., Bai, L. and Dong, L. 2017. iTRAQ-based quantitative proteomic
analysis reveals proteomic changes in three fenoxaprop-P-ethyl-resistant Beckmannia syzigachne
biotypes with differing ACCase mutations. J. Proteomics. 160: 47-54.
Pandian, B.A., Sathishraj, R., Djanaguiraman, M., Prasad, P. and Jugulam, M. 2020. Role of cytochrome
P450 enzymes in plant stress response. Autoxid. 9: 454.
Patton, W.F. 2002. Detection technologies in proteome analysis. J. Chromatogr. B. 771, 3-31.
Patzoldt, W.L., Hager, A.G., McCormick, J.S. and Tranel, P.J. 2006. A codon deletion confers resistance
to herbicides inhibiting protoporphyrinogen oxidase. Proc Natl Acad Sci. 103.33, 12329-12334.
Piasecki, C., Yang, Y., Benemann, D.P., Kremer, F.S., Galli, V., Millwood, R.J., Cechin, J., Agostinetto,
D., Maia, L.C. and Vargas, L. 2019. Transcriptomic analysis identifies new non-target site glyphosateresistance genes in Conyza bonariensis. Plants. 8: 157.
Powles, S.B. and Yu, Q. 2010. Evolution in action: Plants resistant to herbicides. Annu. Rev. Plant Biol.
61: 317-347.
Preston, C., Mallory-Smith, C.A., Powles, S. and Shaner, D. 2001. Biochemical mechanisms, inheritance,
and molecular genetics of herbicide resistance in weeds. Herbicide Resistance and World Grains Boca
Raton, FL: CRC, 23-60.
Qin, J., Gu, F., Liu, D., Yin, C., Zhao, S., Chen, H., Zhang, J., Yang, C., Zhan, X. and Zhang, M. 2013.
Proteomic analysis of elite soybean Jidou17 and its parents using iTRAQ-based quantitative
approaches. Proteome Sci. 11: 12.
Salas-Perez, R.A., Saski, C.A., Noorai, R.E., Srivastava, S.K., Lawton-Rauh, A.L., Nichols, R.L. and
Roma-Burgos, N. 2018. RNA-Seq transcriptome analysis of Amaranthus palmeri with differential
tolerance to glufosinate herbicide. PloS One. 13:4, e0195488.
Sharma, P., Jha, A.B., Dubey, R.S. and Pessarakli, M. 2012. Reactive oxygen species, oxidative damage,
and antioxidative defense mechanism in plants under stressful conditions. J. Bot. 2012.
Shukla, A., Dupont, S. and Devine, M.D. 1997. Resistance to ACCase-inhibitor herbicides in wild oat:
Evidence for target site-based resistance in two biotypes from Canada. Pestic. Biochem. Physiol. 57:
147-155.
Su, X., Fan, X., Shao, R., Guo, J., Wang, Y., Yang, J., Yang, Q. and Guo, L. 2019. Physiological and
iTRAQ-based proteomic analyses reveal that melatonin alleviates oxidative damage in maize leaves
exposed to drought stress Plant Physiol. Biochem. 142: 263-274.
Suttapitugsakul, S., Xiao, H., Smeekens, J., and Wu, R. 2017. Evaluation and optimization of reduction and
alkylation methods to maximize peptide identification with MS-based proteomics. Mol. Biosyst. 13:
2574-2582.
Tranel, P., Wright, T. and Heap, I. 2015. Mutations in herbicide-resistant weeds to ALS inhibitors. Int Surv
Herbic Resist weeds. www.weedscience.Org.
Varghese, N., Alyammahi, O., Nasreddine, S., Alhassani, A., and Gururani, M.A. 2019. Melatonin
positively influences the photosynthetic machinery and antioxidant system of Avena sativa during
salinity stress. Plants. 8, 610.
Yang, X., Zhang, Z., Gu, T., Dong, M., Peng, Q., Bai, L. and Li, Y. 2017. Quantitative proteomics reveals
ecological fitness cost of multi-herbicide resistant barnyardgrass (Echinochloa crus-galli L.). J.
Proteomics. 150: 160-169.
Yu, F., Han, X., Geng, C., Zhao, Y., Zhang, Z. and Qiu, F. 2015. Comparative proteomic analysis revealing
the complex network associated with water logging stress in maize (Zea mays L.) seedling root cells.
Proteomics.15: 135-147.
Zand, E., Bena Kashani, F., Soufizadeh, S., Ebrahimi, M., Minbashi, M., Dastaran, F., Poorbayge, M.,
Jamali, M., Maknali, A. and Younesabadi, M. 2009. Study on the resistance of problematic grass weed
species to clodinafop propargyl in wheat in Iran. Environ. Sci. 6: 145-160.
Zand, E., Kashani, F.B., Baghestani, M.A., Maknali, A., Minbashi, M., Soufizadeh, S. and Deihimfard, R.
2007. Investigating the distribution of clodinafop-propargyl resistant wild oat (Avena ludoviciana)
populations in South Western Iran. Environ. Sci. 4: 85-92.
Zhang, M., Liu, C., Yang, J., Yang, P., Zhang, L. and Dong, J. 2017. Analysis of the herbicidal mechanism
of 4-hydroxy-3-methoxy cinnamic acid ethyl ester using iTRAQ and real-time PCR. J. Proteomics. 159:
47-53